α,α-トレハラーゼの酵素活性測定

Creative Enzymesは、酵素活性アッセイの提供において特に高い専門性を有しています。卓越した研究者チーム、優れた設備、先進的な技術基盤を備え、過去数年間にわたり世界各地の科学研究に顕著な貢献を果たしてきました。当社は、α,α-トレハラーゼをはじめとする加水分解酵素について、高精度な酵素活性アッセイを実施できる能力を有しています。

α,α-トレハラーゼ（EC 3.2.1.28）は、α,α-トレハロースのα-グルコシドO結合の加水分解を触媒するアノマー反転型グルコシダーゼです。本反応では、初期段階でα-D-グルコースおよびβ-D-グルコースが等モル量生成されます。本酵素は、Carbohydrate-Active Enzyme（CAZy）分類におけるGH37ファミリーに分類されます。微生物、植物、無脊椎動物、脊椎動物に広く分布しています。

トレハロースは、細菌・真菌から無脊椎動物、高等植物に至る多様な生物において、多機能な生理学的役割を担っています。トレハロースは一般的なエネルギー源であるとともに、普遍的なストレス保護因子としての役割も近年ますます明確になっています。温度極限、浸透圧・酸化ストレス、有害化学物質への曝露、乾燥、静水圧変動、栄養飢餓などに起因する細胞障害は、トレハロースの産生および利用に影響を及ぼします。昆虫においては、加水分解により生じるグルコースが飛翔に必須のエネルギーを供給するため、トレハロースは特に重要です。そのため、加水分解過程の阻害は殺虫剤開発の観点から大きな注目を集めています。しかし、結晶構造情報の不足が、本酵素の研究および機能解析を制限しています。現時点で得られている構造は、E. coli由来α,α-トレハラーゼのものに限られます。酵素活性は本酵素特性の基本パラメータです。Creative Enzymesは、グルコースオキシダーゼまたはペルオキシダーゼを用いて加水分解生成グルコースを検出する分光光度法アッセイにより、本酵素の作用機序および反応速度論研究を支援します。本手法は高精度であり、短時間で結果を提供可能です。

図：バリドキシルアミンとの複合体としてのEscherichia coli由来α,α-トレハラーゼの結晶構造。
参考文献：Gibson, R.P. et al. Angew Chem Int Ed Engl. 2007 46(22):4115-4119.

Creative Enzymesは、α,α-トレハラーゼに関する信頼性の高いアッセイサービスを提供するリーディングカンパニーです。厳格な品質姿勢、熟練したオペレーション、カスタマイズ対応、ならびに各試験に対する包括的解析により、Creative Enzymesは他のサービスプロバイダーと一線を画しています。今後も、技術進展を継続的にフォローし、お客様に最適なアッセイサービスを提供し続けます。