α-L-フコシダーゼの酵素活性測定

Creative Enzymesは、加水分解酵素（ヒドロラーゼ）を対象とした、より標的指向かつ柔軟な活性アッセイサービスを提供することで、酵素業界において高い評価を得ています。当社は、α-L-フコシダーゼの正確な活性試験により、あらゆる研究を支援できることを誇りとしています。カスタマーサポート、オペレーション、ならびに技術面における卓越した専門性により、短期間で信頼性の高い定量を実現します。

α-L-フコシダーゼ（EC 3.2.1.51）は、細菌から真菌、軟体動物、ホヤ類、哺乳類に至るまで幅広い生物に存在するエキソグリコシダーゼです。これらの酵素は、オリゴ糖およびその複合体に対し、α-1,2、α-1,3、α-1,4、またはα-1,6結合を介して連結した非還元末端のL-フコース残基の除去を触媒します。α-L-フコシダーゼは、2つの異なるグリコシド加水分解酵素ファミリーに分類されます。保持機構（retaining mechanism）により加水分解を触媒するα-L-フコシダーゼは、よく知られたグリコシド加水分解酵素ファミリー29（GH29）に属します。一方、反転機構（inverting mechanism）により加水分解を触媒する酵素は、近年同定されたグリコシド加水分解酵素ファミリー95（GH95）に属します。

α-L-フコシダーゼは、疾患および臨床診断との関連から大きな関心を集めています。α-L-フコシダーゼ活性の低下は、炎症、がん、嚢胞性線維症などの病態に関与します。重度の欠損は、常染色体劣性のリソソーム蓄積症であるフコシドーシスを引き起こします。血清中のフコシダーゼ活性は、早期の大腸がんおよび肝細胞がん患者の診断に用いられています。さらに、フコシル化糖鎖複合体が多くの生物学的事象において中心的役割を担うことから、これらの酵素は注目されています。フコシル化糖鎖は、免疫応答、シグナル伝達、発生、ならびに病原体の接着過程を含む、多様な生理学的・病理学的プロセスにおいて重要な役割を果たします。α-L-フコシダーゼに関する研究が増加する中、酵素反応速度論をさらに特性解析するため、正確な活性アッセイが喫緊に求められています。こうした取り組みを支援するため、Creative Enzymesは、スマート分光光度計を用いて生成したp-ニトロフェノールの400 nmにおける吸光度を検出することにより、α-L-フコシダーゼの活性測定サービスを提供しています。

図：拡張型9-フルオレノン・イミノ糖阻害剤と複合体を形成した、Bacteroides thetaiotaomicron由来α-L-フコシダーゼGH29の結晶構造。
参考文献：Lammerts Van Bueren, A. et al. Chembiochem 2010 11: 1971

Creative Enzymesは、正確な酵素活性試験を達成するための適切な実験アプローチの確立において、特に高い専門性を有しています。経験豊富な酵素学専門家が、複雑な反応条件下においてもα-L-フコシダーゼ活性に関する精密な結果を提供します。お客様には長年にわたり利便性の高いサービスをご利用いただいており、さらに多くの企業が導入先として加わっています。今後もCreative Enzymesは、最も信頼できるパートナーであり続けるため、技術および知見の高度化に継続して取り組んでまいります。