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アルファ-N-アセチルガラクトサミニダーゼの酵素活性測定

クリエイティブエンザイムズは、酵素産業において長年にわたり酵素活性測定に注力してきました。広範で専門的な経験が、私たちにグローバル市場での良好な評判をもたらしています。私たちは、挑戦的なサービス要求を満たすための革新的なアッセイ法の開発を専門としています。α-N-アセチルガラクトサミニダーゼなどの加水分解に対して、最も信頼性の高い酵素活性測定を提供できることを誇りに思っています。

α-N-アセチルガラクトサミニダーゼ(EC 3.2.1.49; α-N-アセチル-D-ガラクトサミニド N-アセチルガラクトサミノヒドロラーゼ)は、糖タンパク質や糖脂質からα-結合したN-アセチルガラクトサミニルユニットを切断し、広く生物の間に分布しており、グリココンジュゲートの代謝に関与しています。α-N-アセチルガラクトサミニダーゼは、細菌、原生動物、腹足類、哺乳類など、さまざまな種から同定され、精製されています。鶏、クロストリジウム・パーフリンゲンス、米、エリザベスキンギア・メニンゴセプティカムから分離された酵素は、血液型Aの赤血球から末端のα-結合したGalNAcを効率的に切断することが示されており、その結果、血液型H(O)エピトープ構造が生成されます。この酵素に対する関心は、A型およびAB型のドナー血液の酵素的変換によって得られたH(O)「ユニバーサルブラッド」の使用により高まっています。

ヒト組織由来のα-N-アセチルガラクトサミニダーゼは、最初はα-ガラクトシダーゼのアイソザイムと考えられ、その後α-ガラクトシダーゼBと呼ばれるようになりました。ファブリー病の患者はα-ガラクトシダーゼA活性が欠乏していますが、B型はこれらの患者で正常またはやや高いレベルで存在します。これら2つの酵素は、類似の物理化学的特性、同じサブユニット分子量、ホモ二量体構造、類似のアミノ酸組成を持っています。しかし、その後の動力学、阻害剤、免疫学的、遺伝子マッピング研究により、α-ガラクトシダーゼAとBは遺伝的に異なるリソソーム酵素であり、異なる基質特異性を持つことが示され、α-ガラクトシダーゼBは実際にはα-N-アセチルガラクトサミニダーゼであることが明らかになりました。α-N-アセチルガラクトサミニダーゼの生理的機能は十分に研究されていませんが、常染色体劣性疾患を引き起こすリソソームα-N-アセチルガラクトサミニダーゼの欠乏が報告され、シンドラー病およびカンザキ病と呼ばれています。

α-N-アセチルガラクトサミニダーゼが複数の生物学的プロセスにおいて重要な役割を果たしているため、作用の分子メカニズムや触媒の動力学に関する詳細な情報が求められています。したがって、α-N-アセチルガラクトサミニダーゼの酵素活性を正確にモニタリングするためのさらなる研究が強く求められています。クリエイティブエンザイムズは、α-N-アセチルガラクトサミニダーゼのための高度に標準化された酵素アッセイに完全に準備が整っています。α-N-アセチルガラクトサミニダーゼの活性は分光光度法によって測定されます。私たちのテスト結果は最も信頼され、証明されており、毎年大幅に増加するサービス要求を生み出しています。全体として、クリエイティブエンザイムズは酵素活性測定の最良の選択肢であり、最高の顧客満足を提供することで知られています。

ヒトα-N-アセチルガラクトサミニダーゼの結晶構造 図: ヒトα-N-アセチルガラクトサミニダーゼの結晶構造。
PDB: 3H53

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