酵素ファミリー

酵素は、生細胞によって生成されるタンパク質またはRNAであり、その基質に対して高い特異性と高い触媒効率を持っています。酵素の触媒作用は、酵素分子の一次構造と空間構造の完全性に依存します。酵素分子の変性やサブユニットの重合解除は、酵素活性の喪失を引き起こす可能性があります。酵素は、分子量が少なくとも10,000以上の生物学的高分子であり、大きなものは100万に達することもあります。酵素は、非常に重要なバイオカタリストのクラスです。酵素の作用により、生物内の化学反応は、非常に穏やかな条件下で効率的かつ特異的に行われることができます。酵素分子の構造と機能、酵素反応の動力学に関する研究が深まり発展する中で、酵素学の学問が徐々に形成されてきました。酵素の化学的性質はタンパク質またはRNA（リボ核酸）であるため、一次、二次、三次、さらには四次構造を持っています。分子組成に応じて、単純酵素と結合酵素に分けることができます。タンパク質のみを含む酵素は単純酵素と呼ばれ、結合酵素は酵素タンパク質と補因子から構成されます。例えば、ほとんどの加水分解酵素はタンパク質のみで構成されており、フラビンモノヌクレアーゼは酵素タンパク質と補因子から構成されています。結合酵素の酵素タンパク質はタンパク質部分であり、補因子は非タンパク質部分です。二つが結合して全体の酵素を形成することで、触媒活性を持ちます。

構造

酵素は通常、その基質よりもはるかに大きいです。4-オキサリルクロトン酸タウトマーのモノマーは、動物の脂肪酸合成酵素ではわずか62アミノ酸残基から2,500残基以上のサイズまでさまざまです。触媒に直接関与する構造の小さな部分（約2-4アミノ酸）があります：触媒部位です。触媒部位は、残基指向基質の一つまたは複数の結合部位に隣接しています。触媒部位と結合部位は一緒に酵素の活性部位を構成します。残りの酵素構造のほとんどは、活性部位の正確な方向性と動態を維持するために使用されます。一部の酵素では、触媒に直接関与するアミノ酸は存在しません。対照的に、酵素は触媒補因子を結合しターゲットにする部位を含み、酵素の構造にはアロステリック部位も含まれる場合があります。小分子の結合は、増加または減少する構造変化を引き起こすことがあります。リボザイムと呼ばれるRNAベースのバイオカタリストがいくつかあり、これらは単独またはタンパク質と組み合わせて機能することができます。これらの中で最も一般的なのはリボソームで、これはタンパク質と触媒RNA成分の複合体です。

物理的および化学的性質

酵素の化学組成に応じて、酵素は単純酵素と結合酵素に分けることができます。単純酵素分子は、アミノ酸残基のみからなるペプチド鎖です。ポリペプチド鎖からなるタンパク質に加えて、結合酵素分子には金属イオン、鉄ポルフィリン、またはBビタミンを含む小分子有機化合物などの非タンパク質成分もあります。結合酵素のタンパク質部分は酵素タンパク質（アポ酵素）と呼ばれ、非タンパク質部分は総称して補因子と呼ばれます。二つが一緒にホロ酵素を形成し、全体の酵素のみが触媒活性を持ちます。二つの酵素が分離されると、酵素活性は消失します。鉄ポルフィリンやBビタミンを含む化合物などの非タンパク質部分は、酵素タンパク質に共有結合で結合している場合、補助基と呼ばれます。これらは透析や超濾過によって酵素タンパク質から分離することはできません。非共有結合で結合されている補酵素は、上記の方法で分離することができます。補因子には主に二つのタイプがあります。一つは金属イオンで、しばしば補助基として使用され、電子を転送するために使用されます。もう一つは小分子有機化合物で、主に水素原子、電子、または特定の化学基を転送するために使用されます。

このセクションでは、酵素学における機能的活動に基づくさまざまな酵素サブファミリーに関する一連の短いレビューを見つけることができます。

参考文献

1. Porter KR.; et al. A study of tissue culture cells by electron microscopy: methods and preliminary observations. The Journal of Experimental Medicine. 1945, 81 (3): 233-46.