RIOファミリー

セリン／スレオニンタンパク質キナーゼRIO1は、ヒトにおいてRIOK1遺伝子にコードされる酵素である。RIOK1は、ほとんどの古細菌および真核生物に存在する非典型的タンパク質である。セリン／スレオニン特異的タンパク質キナーゼファミリーに属し、小リボソームサブユニット（SSU）の成熟促進における役割を解明する目的で集中的に研究されてきた。RIOK1遺伝子の過剰発現または変異は、そのネットワーク（後生動物における、タンパク質および遺伝子レベルの大規模シグナルネットワークであり、栄養利用を促進または制限することにより増殖または分裂を促す）を破綻させる可能性が示唆されている。これは原発性がん細胞で観察されており、がんの発生および進展に寄与する可能性がある。

機能

特性

RIOK1は分子量65,583 Da、等電点は5.84（各種リン酸化状態における予測pI；非リン酸化状態のpI＝5.84）であり、ヒトでは染色体6p24.3に座位を有する。

PTMの影響

修飾タンパク質への影響：K411-m1により誘導されるタンパク質分解、T410-pにより誘導されるタンパク質安定化、K411-m1により誘導されるユビキチン化。生物学的プロセスへの影響：K411-m1により誘導される細胞増殖が抑制された。

変異導入

1つ以上のアミノ酸に対する実験的変異がタンパク質の生物学的特性に及ぼす影響。アミノ酸残基が変化した場合、変化内容、変異体名（既知の場合）、および当該変異がタンパク質、細胞、または個体に及ぼす影響を報告する。複数の点変異に関連する変異については、変異の正確な組合せ（位置およびアミノ酸置換）を付記する。RIOK1の変異（D324A）は自己リン酸化活性を消失させ、40S前リボソームサブユニットへの結合を増強し、18S-E前駆rRNAから成熟18S rRNAへのプロセシングを阻害した。

保存性

多重配列アラインメントに基づき、赤枠内でヒト、マウス、ラットの3種におけるRIOK1の修飾残基を比較できる。

参考文献

1. Berto G; et al. The Rio1 protein kinases/ATPases: conserved regulators of growth, division, and genomic stability. Current Genetics. 2019, 65 (2): 457–466.

1. Immunosuppressant

Although the function of RIOK1 is still unclear, the lack of this protein has been found to confer resistance to a certain type of bacteria called Aeromonas, suggesting its immunosuppressive effect. The feedback loop is a model where RIOK1 can suppress our immune system against bacteria in p38 MAPK and SKN-1. The presence of microorganisms activates the p38 MAPK pathway, which increases the concentration of SKN-1, and will eventually produce the necessary amount of RIOK1 to terminate the pathway.

2. RNA maturation

In addition, RIOK1 also has a potential role in the metabolism of the 40S ribosomal subunit. To be precise, we know that it is related to the maturation of the 40S ribosomal subunit and is necessary for the recovery of PNO1 and NOB1. Both PNO1 and NOB1 are RNA binding protein 40S precursor.

3. Protein binding

In addition, the RIOK1 protein binding function stands out among other proteins involved in the same activity. For example, in PRMT5 binding involving RIOK1 and PICln, it is suggested that RIOK1 is a more versatile adapter than PICln. RIOK1 also interacts with NCL through its C-terminus, which targets NCL to PRMT5 methylation.