RIOファミリー

セリン/スレオニンタンパク質キナーゼRIO1は、ヒトのRIOK1遺伝子によってコードされる酵素です。RIOK1は、ほとんどの古細菌および真核生物に見られる非典型的なタンパク質です。これはセリン/スレオニン特異的タンパク質キナーゼファミリーに属し、小さなリボソームサブユニット（SSU）の促進における役割を理解するために集中的に研究されています。RIOK1遺伝子の過剰発現または変異が、そのネットワークの調節不全を引き起こす可能性があることが示唆されています（後方動物における大規模なシグナルネットワーク、成長や分裂を刺激するか、栄養素の利用を制限することによって）。これは一次癌細胞で観察されており、癌の発生と発展に寄与する可能性があります。

機能

特徴

RIOK1の分子量は65,583 Da、基本等電点は5.84（さまざまなリン酸化状態の予測pI; 非リン酸化状態のpI = 5.84）、ヒトの正統的な6p24.3染色体位置です。

PTM効果

修飾されたタンパク質への影響-K411-m1によって引き起こされるタンパク質分解; T410-pによって引き起こされるタンパク質安定化; K411-m1によって引き起こされるユビキチン化。生物学的プロセスへの影響-K411-m1によって引き起こされた細胞成長が抑制されました。

突然変異

1つまたは複数のアミノ酸における実験的変異がタンパク質の生物学的特性に与える影響。アミノ酸残基が変化すると、変化、変異体の名前（知られている場合）、および変異がタンパク質、細胞、または完全な生物に与える影響を報告します。変異がいくつかの点変異に関連している場合、変異の正確な組み合わせ（位置とアミノ酸修飾）を追加します。RIOK1の変異（D324A）は、自己リン酸化活性を排除し、40S前リボソームサブユニットへの結合を強化し、18S-E前rRNAから成熟18S rRNAへの処理を抑制しました。

保存状態

複数の配列アラインメントを見て、3つの異なるRIOK1：ヒト、マウス、ラットの修飾残基を赤いボックスで比較できます。

参考文献

1. Berto G; et al. The Rio1 protein kinases/ATPases: conserved regulators of growth, division, and genomic stability. Current Genetics. 2019, 65 (2): 457–466.

1. Immunosuppressant

Although the function of RIOK1 is still unclear, the lack of this protein has been found to confer resistance to a certain type of bacteria called Aeromonas, suggesting its immunosuppressive effect. The feedback loop is a model where RIOK1 can suppress our immune system against bacteria in p38 MAPK and SKN-1. The presence of microorganisms activates the p38 MAPK pathway, which increases the concentration of SKN-1, and will eventually produce the necessary amount of RIOK1 to terminate the pathway.

2. RNA maturation

In addition, RIOK1 also has a potential role in the metabolism of the 40S ribosomal subunit. To be precise, we know that it is related to the maturation of the 40S ribosomal subunit and is necessary for the recovery of PNO1 and NOB1. Both PNO1 and NOB1 are RNA binding protein 40S precursor.

3. Protein binding

In addition, the RIOK1 protein binding function stands out among other proteins involved in the same activity. For example, in PRMT5 binding involving RIOK1 and PICln, it is suggested that RIOK1 is a more versatile adapter than PICln. RIOK1 also interacts with NCL through its C-terminus, which targets NCL to PRMT5 methylation.