マルチ銅酸化酵素ファミリー

マルチ銅酸化酵素にはアスコルビン酸オキシダーゼ、ラッカーゼ、血漿セリュロプラスミンなどの他のタイプが含まれます。これらは植物における非常に重要な金属酸化酵素のクラスであり、植物のさまざまな生理的プロセスにおいて中心的な役割を果たします。マルチ銅酸化酵素にはセリュロプラスミン、ラッカーゼ、アスコルビン酸オキシダーゼ、亜硝酸還元酵素が含まれます。

図1. 異なる銅結合状況下におけるE. coliラッカーゼCueOの結晶構造。

1. セリュロプラスミン

セリュロプラスミンは、分子量約120,000から160,000の銅を含むα2グリコプロテインであり、精製が容易ではありません。これは、1分子あたり6-7個の銅原子を含む単鎖ポリペプチドです。銅のために青色であり、約10%の糖を含んでいます。末端のシアル酸はポリペプチド鎖に結合しており、遺伝的多型性を持っています。その役割は、体のさまざまな部分における銅の分布を調整し、銅を含む酵素タンパク質を合成し、抗酸化物質としての役割を持ち、酸化酵素活性を持ち、ポリフェノールやポリアミン基質の酸化を触媒する能力を持っています。一般的に、セリュロプラスミンは肝臓で合成され、その一部は胆道から排泄され、尿中の含量は非常に少ないと考えられています。アエルギニンの測定は、特定の肝臓、胆嚢、腎臓などの疾患の診断に一定の意義があります。

機能

近年の別の研究の結果は、CERが抗酸化物質として機能することを示唆しています。血液循環中のCERの抗酸化活性は、組織内の脂質過酸化物やフリーラジカルの生成を防ぐことができ、特に炎症において大きな意義があります。CERは急性期反応タンパク質でもあります。感染、外傷、腫瘍の際に血漿CERは増加します。その最も特別な効果は、ウィルソン病の診断を助けることです。すなわち、患者の血漿CER含量は著しく減少し、血漿透析可能な銅含量は増加します。ほとんどの患者は神経症状を伴う肝損傷を持つ可能性があります。治療を受けない場合、病気は進行し致命的であるため、迅速に診断し、銅キレート剤であるペニシラミンで治療する必要があります。血漿CERは、栄養失調、重度の肝疾患、ネフローゼ症候群の際にも低下する傾向があります。女性は妊娠中や経口避妊薬を服用しているときに含量が著しく増加します。

2. ラッカーゼ

ラッカーゼは、4つの銅イオンを含むポリフェノールオキシダーゼです。銅青酸化酵素に属し、単量体グリコプロテインとして存在します。ラッカーゼはキノコ、細菌、植物に存在し、空気中でも生存できます。反応後の唯一の生成物は水であるため、本質的に環境に優しい酵素です。ラッカーゼの独特の触媒特性は、生物学的検出に広く使用され、効率的なバイオデテクターとして、基質、補酵素、阻害剤などの成分分析のための効果的なツールおよび手段となります。近年、環境保護意識が徐々に重視されるようになり、ラッカーゼは多くの学者の研究対象となっています。ラッカーゼは銅タンパク質であり、青色で、分子量は約120,000で、4つの原子銅を含み、CN-によって抑制されることがあります。ラッカーゼはポリフェノールを酸化し、フェノールやジアミンのメトキシ置換を促進し、p-ポリフェノールと類似の構造を持つほぼすべての基質を酸化することができます。さらに、一部の真菌ラッカーゼはクレソールやアスコルビン酸などのモノフェノールも酸化することができます。

図2. L-アスコルビン酸オキシダーゼ。

3. アスコルビン酸オキシダーゼ

アスコルビン酸オキシダーゼは、細胞質に存在するか、細胞壁と結合しており、他の酸化還元反応と結合して末端酸化酵素の役割を果たす銅を含む酵素です。アスコルビン酸の酸化を触媒し、抗老化効果を持っています。物質の代謝において重要な役割を果たします。この酵素の触媒の下で、分子酸素はアスコルビン酸を脱ヒドロアスコルビン酸に酸化することができ、これは細胞質および細胞壁に存在し、酵素は銅を含んでいます。

4. 亜硝酸還元酵素

亜硝酸還元酵素（NiRs）は、亜硝酸の還元を触媒する酵素のクラスです。ほとんどの亜硝酸還元酵素は細胞内酵素であり、細胞内の亜硝酸を効果的に分解することができます。この酵素は酸化還元酵素です。触媒反応プロセスには電子供与体および移動体の参加が必要であり、反応は酸素条件下で行われる必要があります。亜硝酸還元酵素は微生物や植物に広く存在し、自然の窒素循環における重要な酵素です。亜硝酸をNOまたはNH3に分解することができ、環境中の亜硝酸窒素の蓄積を減少させ、亜硝酸による生物への有毒な影響の蓄積を減少させます。

図3. 亜硝酸還元酵素のタンパク質構造。

参考文献

1. Bento I.; et al. Dioxygen reduction by multi-copper oxidases; a structural perspective. Dalton Transactions. 2005, (21): 3507-13.