α,α-ホスホトレハラーゼの酵素活性測定

信頼性の高いサプライヤーとして、Creative Enzymesは、優れた費用対効果を備えたサービスを提供し、他社に対する競争優位性を有しています。当社サービスの特長として、革新的な試験手法、迅速なターンアラウンド、豊富な実績、ならびに専門的な分析が挙げられます。産業バイオテクノロジー企業として、Creative Enzymesは各種研究を支援する酵素活性アッセイを提供可能です。本ページでは、α,α-ホスホトレハラーゼの活性測定をご提供します。

α,α-ホスホトレハラーゼ（EC 3.2.1.93）はtreAによりコードされ、GH13ファミリーに属します。本酵素は、トレハロース6-リン酸のα,α-1,1-グリコシド結合を加水分解し、グルコースおよびグルコース6-リン酸を生成します。遊離グルコースはさらにリン酸化され、2分子目のグルコース6-リン酸となり、これら2つのグルコース6-リン酸はその後解糖系に入り、細胞の成長および増殖に必要なエネルギーを産生します。本酵素は、トレハロースを唯一の炭素源として利用するための鍵となる要素です。トレハロースは非還元性二糖であり、多様な生物に存在します。脊椎動物を除き、細菌、真菌、原生動物、植物を含むほぼすべての生物に広く分布し、エネルギー貯蔵や細胞構成成分の合成に寄与すると考えられています。さらに、トレハロースは乾燥、脱水、熱、低温、酸化によって引き起こされるタンパク質および細胞膜の失活または変性から保護することが示されています。加えて、ホスホトランスフェラーゼ系（PTS）と共役して、トレハロースは細胞内へ輸送され、エネルギー源として機能します。これまでのところ、Bacillus licheniformis由来のα,α-ホスホトレハラーゼの結晶構造のみが同定されています。研究者は、触媒の分子基盤をさらに理解するため、他の由来の酵素構造の取得を試みています。そのため、触媒過程を解明する上で触媒速度論に関する重要情報も求められており、正確な活性アッセイは当該研究に不可欠です。Creative Enzymesは、他手法を上回る高い効率と精度を有する信頼性の高い分光光度法アッセイを実施しています。本手法の原理は、酸化反応とカップリングすることで遊離グルコースを検出することにあります。

図：Bacillus licheniformis由来トレハロース-6-リン酸加水分解酵素（TreA）変異体R201QのPNG複合体の結晶構造。
参考文献：Lin, M.-G. et al. Acta Crystallogr D Struct Biol 2016 72: 59-70.

Creative Enzymesは、α,α-ホスホトレハラーゼの活性アッセイサービスを提供できる数少ない企業の一つです。適切なアッセイ手法は、酵素特性に関する包括的な知見に基づいて選定されます。当社の標準化された手順および品質マネジメントにより、各試験は厳格に管理され、高い再現性を確保しています。総合的に、Creative Enzymesは受託酵素研究における最適な選択肢です。