N-アセチルラクトサミニド3-α-ガラクトシルトランスフェラーゼの酵素活性測定

Creative Enzymesは、酵素サービス業界において常に卓越した実績を示しています。先進的な機器、専門性の高いエキスパート、熟練したオペレーションにより、競合他社と一線を画す優位性を確立しています。当社は、N-アセチルラクトサミニド3-α-ガラクトシルトランスフェラーゼを含むトランスフェラーゼのカスタム活性アッセイを専門としています。

UDP-ガラクトース β-ガラクトシル α-1,3-ガラクトシルトランスフェラーゼ（α3GT、EC 2.4.1.87、旧EC 2.4.1.124およびEC 2.4.1.151）は、糖転移酵素（GT）ファミリー6に属する保持型（retaining）糖転移酵素であり、UDP-α-D-ガラクトースからガラクトースを糖複合体中のβ-ガラクトシル基へα-1,3結合として転移する反応を触媒します。本触媒反応には補因子としてUDPが必要であり、さらにMn²⁺やMg²⁺などの二価カチオンを要します。

α3GTおよびその産物は多くの哺乳類に存在しますが、ヒトでは不活化変異により活性型酵素が産生されません。その産物は総称してα-Galエピトープと呼ばれ、これが欠如することで、当該エピトープに対する自然抗体が産生されます。これらの抗体は病原性微生物やウイルス感染に対する防御機構として機能する一方、活性型α3GTを有する種からの臓器異種移植においては障壁ともなります。近年の研究では、野生型α3GTおよびその変異体の構造が決定され、特異性および触媒活性の構造基盤に基づく糖鎖生物学的情報の理解に寄与しています。さらに、ヒト疾患に関連する免疫応答に関する研究も進められています。しかし、酵素活性が容易に低下するため、活性測定は研究から産業化への移行におけるボトルネックとなっています。例えば、Bos Taurus由来の変異体はアッセイ条件下で安定ではありません。この課題を解決するため、Creative Enzymesは、活性が大きく低下する前に活性を判定できる迅速かつ高精度なアッセイ法を開発しました。

図：UDP-2F-ガラクトースとの複合体におけるα-1,3ガラクトシルトランスフェラーゼの結晶構造
参考文献：Jamaluddin H et al. J Mol Biol. 2007 369(5): 1270-1281.

Creative Enzymesは、すべての試験を高い基準と専門的なプロトコールに基づき厳格に実施することをお約束します。当社のアッセイサービスはこれまで顧客からの苦情がなく、酵素サービス業界において高い品質と顧客満足度を示しています。今後も、Creative Enzymesが蓄積してきた経験により、トランスフェラーゼ研究をより一層支援してまいります。