クロマトグラフィーアッセイを用いたN-アセチルラクトサミニドβ-1,6-N-アセチルグルコサミニルトランスフェラーゼの酵素活性測定

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N-アセチルラクトサミニダーゼβ-1,6-N-アセチルグルコサミニルトランスフェラーゼ（EC 2.4.1.150）は、UDP-N-アセチル-D-グルコサミンとβ-D-ガラクトシル-1,4-N-アセチル-D-グルコサミンをUDPとN-アセチル-β-D-グルコサミニル-1,6-β-D-ガラクトシル-1,4-N-アセチル-D-グルコサミンに変換する化学反応を触媒する酵素です。この酵素は、グリコシルトランスフェラーゼのファミリーに属し、特にヘキソシルトランスフェラーゼに分類されます。N-アセチルラクトサミニダーゼβ-1,6-N-アセチルグルコサミニルトランスフェラーゼは、線状のポリN-アセチルラクトサミノグリカンを分岐型に変える分岐酵素です。この酵素は、最初に豚の胃粘膜からの微小体調製物で同定されました。ヒトの酵素のcDNAは1993年に初めて単離され、中国ハムスター卵巣（CHO）細胞で発現されました。

哺乳類由来のこの酵素は、胚発生中に血液型I抗原を導入します。I抗原は赤血球や他のいくつかの細胞型の膜タンパク質、ならびに発達中の胎児や新生児のさまざまな体液に見られますが、I抗原はすべての成人に存在します。i抗原は新生児において徐々にI抗原に変換されます。両方の抗原は、完全にタイプ2（N-アセチルラクトサミン）鎖に基づいています。基本的なi構造は、分岐のないポリラクトサミンです。重要なのは、i抗原からI抗原への変換の重要なステップは、N-アセチルラクトサミニダーゼβ-1,6-N-アセチルグルコサミニルトランスフェラーゼによって触媒され、ガラクトースにGlcNAc残基を追加することで分岐を導入します。このプロセスは、赤血球細胞の発生と成熟に密接に関連しています。

図：ヒトN-アセチルラクトサミニダーゼβ-1,6-N-アセチルグルコサミニルトランスフェラーゼの結晶構造。
UniProt: Q8N0V5

さらに、N-アセチルラクトサミニダーゼβ-1,6-N-アセチルグルコサミニルトランスフェラーゼは、糖脂質生合成 - ラクトおよびネオラクト系列、末端O-グリカン残基の修飾、その他の代謝経路など、複数の経路において重要な役割を果たします。したがって、N-アセチルラクトサミニダーゼβ-1,6-N-アセチルグルコサミニルトランスフェラーゼは、さまざまな機能的重要性からますます注目を集めています。

クリエイティブエンザイムズは、N-アセチルラクトサミニダーゼβ-1,6-N-アセチルグルコサミニルトランスフェラーゼの酵素活性を正確に定量するための最も先進的なクロマトグラフィーアッセイを提供しています。この酵素の活性測定は、薄層クロマトグラフィー（TLC）を使用して行われます。クリエイティブエンザイムズのサービスは、グローバル市場で最も信頼され、実績のあるものであり、ポジティブなフィードバックと高いリピート販売率をもたらしています。全体として、クリエイティブエンザイムズは、基礎研究とプロセス最適化のニーズをサポートするために、多様でユニークな顧客と提携する先進的なバイオテクノロジー企業です。