ウリジンホスホリラーゼの酵素活性測定：分光光度法を用いたアッセイ

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ウリジンホスホリラーゼ（UPs、EC 2.4.2.3）は広く分布しており、原核生物、酵母、そして高等生物において同定されています。この酵素はピリミジンヌクレオシドホスホリラーゼクラスの一員であり、ウリジンのC-Nグリコシド結合のリン酸加水分解を触媒し、リボース-1-リン酸とウラシルを生成します。触媒反応は可逆的であり、酵素は安定性を保つために金属を結合することがあります。

ウリジンホスホリラーゼはすべての生物におけるピリミジン回収経路の重要な酵素です。UPのアミノ酸配列は細菌、人間、マウスの間で高度に保存されています。UPは抗腫瘍活性を持つ特定のプリンおよびピリミジンヌクレオシド類似体を不活化することが確認されています。したがって、これらの酵素に対する選択的阻害剤の発見は、これらのヌクレオシド類似体の治療活性の改善につながる可能性があります。UPの強力で特異的な阻害剤の必要性は、化学療法における5-フルオロウラシル（5FU）などのピリミジンヌクレオシド類似体の効果に対するUPの調節効果によってさらに支持されています。しかし、5FUの高い治療濃度と毒性代謝産物のために、外因性ウリジンの投与は副作用に対抗するために適用されるべきです。この酵素はまた、5FUの臨床使用を支える調節メカニズムを解明するためのターゲットでもあります。阻害剤の発見と酵素の修飾がさらなる研究の転機であることがわかります。この目的のために、活性測定はこれらの探索的ステップにおける重要な評価となっています。Creative Enzymesは酵素活性測定の専門家であり、優れたサービス品質はすべての研究ニーズを満たすでしょう。

図：E. coliウリジンホスホリラーゼと5-フルオロウラシルリボース-1-リン酸の複合体の結晶構造。
参考文献：Caradoc-Davies TT et al. J Mol Biol. 2004 337(2): 337-54.

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