分光光度法アッセイを用いた糖タンパク質3-α-L-フコシルトランスフェラーゼの酵素活性測定

Creative Enzymesは、卓越したサービス品質と厳格な業務姿勢により、酵素活性関連分野において高い市場シェアを獲得してまいりました。正確な結果と迅速なターンアラウンドを担保するため、専門プラットフォームおよび標準化されたプロトコールを構築しています。先進的な設備と豊富な実績を有するCreative Enzymesは、糖タンパク質3-α-L-フコシルトランスフェラーゼに対する適切なアッセイを実施可能です。

糖タンパク質3-α-L-フコシルトランスフェラーゼはヘキソシルトランスフェラーゼに属し、より具体的には、N結合型オリゴ糖構造（N-グリカン）にL-フコシル基を転移します。本酵素は、非還元末端に置換のないGlcNAc残基を1つ有するN-グリカンに対して特異性を示します。触媒反応は、GDP-β-L-フコースからL-フコシル基を転移する糖タンパク質6-α-L-フコシルトランスフェラーゼと類似していますが、後者がα1,6結合を形成するのに対し、本酵素はα1,3結合を形成します。酵素反応にはMn²⁺イオンの関与が必要です。

糖タンパク質3-α-L-フコシルトランスフェラーゼは、多様なN-グリカン生合成経路に関与します。そのため、本酵素産物は植物から昆虫、その他一部の無脊椎動物に至るまで広く分布しています。本酵素は創薬および薬理学分野において高いポテンシャルを有します。研究により、RNA干渉技術によりFucT遺伝子を標的として発現を低下させたRNAi系統が、ヒト型N-グリカン構造を有する治療用糖タンパク質を植物で生産するための強力なツールとなることが示されています。疾患治療の観点では、本酵素は関節リウマチ治療薬に向けた合理的阻害剤設計の標的となっています。本酵素の結晶構造は未だ同定されていないものの、変異導入を含む各種改変はすでに検討されています。主要な目標は活性および安定性の向上です。Creative Enzymesは、精確な分光光度法アッセイにより、活性測定を通じてお客様の研究を支援いたします。

図：リボンダイアグラムとして示したFucTのドメイン配置。C末端ドメイン（CTD、右）は構造相同性に基づいて配向されている一方、各N末端ドメイン（NTD、左）の配置は変動する。
参考文献：Han-Yu Sun et al. J Biol Chem. 2007 282(13): 9973-9982.

Creative Enzymesの専門性は、最新知見と熟練した実験オペレーションの双方に反映されています。数千社に及ぶお客様からの評価により、当社サービスの高品質はグローバル市場で広く認知されています。あらゆる研究目的に適合する酵素アッセイサービスをご提供できることを誇りに思います。今後もCreative Enzymesは、酵素学における最新の発見と開発動向を継続的に取り込み、酵素活性測定へと適用してまいります。