分光光度法アッセイによるウロン酸デヒドロゲナーゼの酵素活性測定

Creative Enzymesは、酸化還元酵素の活性アッセイサービスを提供するリーディングカンパニーです。当社の10年にわたる経験は、アッセイ法の徹底的な検討と、膨大な試験実績から得られた深い知見に基づいています。当社は高水準の測定管理体制を有しており、ウロネート脱水素酵素に関して最も信頼性の高い結果を保証します。

これまで、ウロネート脱水素酵素（EC 1.1.1.203）はAgrobacteriumおよびPseudomonasでのみ見出されています。本酵素は酸化還元酵素ファミリーに属し、NAD⁺からNADHへの変換を伴い、D-ガラクツロン酸をD-ガラクタロ-1,5-ラクトンへ、またはD-グルクロン酸をD-グルカロ-1,5-ラクトンへ酸化する反応を触媒します。一般的な別名として、uronate:NAD-oxidoreductaseおよびuronic acid dehydrogenaseが用いられます。

D-ガラクツロン酸はペクチンの主要構成成分であり、バイオテクノロジー用途における重要な原料です。特に、燃料およびファインケミカルへのバイオコンバージョンにおいて高いポテンシャルを有します。D-ガラクツロン酸の異化には2つの異なる代謝経路が関与しており、そのうちの1つが酸化的経路です。この経路では、D-ガラクツロン酸はまずmeso-ガラクタル酸へ酸化され、次段階でα-ケトグルタル酸へ変換されます。ウロネート脱水素酵素（EC 1.1.1.203）は、細菌におけるD-ガラクツロン酸異化の酸化的経路の鍵酵素です。これまでのところ、Agrobacterium tumefaciens由来ウロネート脱水素酵素（AtUdh）のみが詳細に研究されています。AtUdhは短鎖脱水素酵素／還元酵素（SDR）スーパーファミリーに属し、D-ガラクツロン酸およびD-グルクロン酸の双方を、同程度の親和性で基質として受容します。別の研究では、触媒活性にMg²⁺イオンが必要であることが示されています。本酵素について、基礎的な特性解析を超えたさらなる研究は極めて限定的です。バイオコンバージョンに利用するためには、作用機序および構造に関する基盤的理解を一層深める必要があります。他種由来のウロネート脱水素酵素を対象とした実験の第一歩は、適切な活性アッセイの確立です。Creative Enzymesは、次世代バイオテクノロジー製品におけるウロネート脱水素酵素の活用ニーズに対応するため、分光光度法によるアッセイサービスを提供しています。

図：Agrobacterium tumefaciens由来ウロネート脱水素酵素の結晶構造。
参考文献：Tarja Parkkinen et al. J. Biol. Chem. 2011 286: 27294-27300

Creative Enzymesは、ウロネート脱水素酵素のアッセイサービスを提供する数少ない企業の一つです。当社は、精製酵素に対する適切なアッセイ法に加え、酵素抽出物に対するアッセイ法も確立しています。当社の結果は、信頼性の高い定量手法および一貫した再現性により担保されています。今後もCreative Enzymesは、迅速かつ効率的な形でお客様の研究を継続的に支援してまいります。