グルカン1,4-α-マルトヘキサオシダーゼの酵素活性測定

数十年にわたる経験と先進技術を基盤に、Creative Enzymesは、最高品質の製品およびサービスをお客様に提供することへのコミットメントを誇りとしています。Creative Enzymesは酵素活性アッセイ分野におけるグローバルリーダーです。当社は、グルカン1,4-α-マルトヘキサオシダーゼの酵素活性定量について、最も信頼性の高い測定サービスを提供できることを誇りにしています。

一部の細菌由来α-アミラーゼは、デンプンおよび関連するα-1,4-グルカンからマルトテトラオース（G4）、マルトペンタオース（G5）、またはマルトヘキサオース（G6）を優先的に生成する一方で、多くのα-アミラーゼはそれらをさらに変換し、最終産物としてグルコースおよび／またはマルトースを生成します。これらのマルトオリゴ糖は、低甘味、低粘度、高い保湿効果、ならびに消化・吸収効率の高さといった特性により有用であることから、食品産業および製薬産業において重要な酵素となっています。特定のオリゴ糖を生成する酵素の反応機構は、一般的なα-アミラーゼのそれとは異なります。これらの重要な特性は、活性中心から4、5、または6つのサブサイトを有し、特定のオリゴ糖を生成するとともに、それらのさらなる分解を抑制することに起因すると推定されています。糖加水分解酵素ファミリー13に属する好アルカリ性Bacillus sp.707由来のグルカン1,4-α-マルトヘキサオシダーゼ（EC 3.2.1.98；4-α-D-グルカン マルトヘキサオヒドロラーゼ；G6-アミラーゼ）は、デンプンおよび関連するα-1,4-グルカンからG6を生成し、短鎖アミロース（DP＝17）からの総生成物に対して30%超の収率を示します。グルカン1,4-α-マルトヘキサオシダーゼは、1971年にKainumaらにより細胞結合型酵素として発見され、第4のエキソアミラーゼであることが示されました。グルカン1,4-α-マルトヘキサオシダーゼのアミノ酸配列は、Bacillus amyloliquefaciens（BAA）、Bacillus licheniformis（BLA）、およびBacillus stearothermophilus（BSTA）由来の液化型α-アミラーゼとそれぞれ65.5%、65.9%、66.3%の同一性を示す一方、細菌由来糖化型α-アミラーゼとは相同性がほとんど認められません。グルカン1,4-α-マルトヘキサオシダーゼの主鎖構造は、細菌由来液化型α-アミラーゼであるBLAおよびBSTAの構造に類似しています。

グルカン1,4-α-マルトヘキサオシダーゼは、低甘味・低粘度で、ヒトにおけるエネルギー取り込み効率が高いG6の製造において中核的な役割を担います。本酵素は高マルトースシロップの製造にも利用可能です。さらに、グルカン1,4-α-マルトヘキサオシダーゼは洗剤産業への応用可能性を有し、血清および尿中のヒトα-アミラーゼ測定に有用な基質であるp-ニトロフェニルα-マルトヘプタオシドの工業的製造における重要な触媒として機能します。本酵素は多様な用途に向けて広く研究されており、そのためには酵素活性のモニタリングが基礎的に重要です。

Creative Enzymesは、グルカン1,4-α-マルトヘキサオシダーゼの正確な酵素活性測定を提供しています。当社の分光光度法アッセイは、最先端の機器を用いて実施される活性定量法の中でも、最も信頼性の高い手法の一つと評価されています。独自性と卓越性を備えたサービスにより、Creative Enzymesは競合他社との差別化を実現しています。今後もCreative Enzymesはお客様の事業を継続的に支援し、成果と成功に向けた前進を後押ししてまいります。

図： 好アルカリ性Bacillus sp.707由来グルカン1,4-α-マルトヘキサオシダーゼの結晶構造。
PDB： 1WP6