セルロース1,4-β-セロビオシダーゼ（非還元末端）の酵素活性測定

Creative Enzymesは、迅速なルーチン定量からカスタム活性試験まで、お客様の多様なニーズに対応した各種酵素活性アッセイを提供しています。当社は、グローバル市場における酵素活性測定の専門プロバイダーとして、最高水準の信頼性を追求しています。豊富な実績、最先端技術、ならびに高い顧客満足度により、確固たる評価を獲得してまいりました。ここに、セルロース1,4-β-セロビオシダーゼ（非還元末端）に対する最高精度の酵素活性アッセイをご案内いたします。

セルロース1,4-β-セロビオシダーゼ（非還元末端）は、セルロース鎖の還元末端からβ-1,4結合を加水分解し、主生成物としてβ-セロビオースを遊離する保持型エキソセルラーゼです。本酵素はEC 3.2.1.91に分類され、4-β-D-グルカン セロビオヒドロラーゼ（非還元末端）またはセロビオヒドロラーゼとしても知られています。セロビオヒドロラーゼの触媒ドメインの結晶構造解析により、単一のセルロース鎖に対して多数の相互作用を提供し得る、長いセルロース結合トンネルの存在が明らかになっています。セロビオヒドロラーゼは糖質加水分解酵素ファミリー7（GH-7）に属し、高結晶性セルロースの加水分解において特に重要と考えられる酵素群を含み、真菌界にのみ見出されます。GH-7セロビオヒドロラーゼとして最もよく知られているのは、中温性真菌Trichoderma reesei由来のCel7Aです。機能面では、セロビオヒドロラーゼは製紙、洗剤、繊維産業において中核的な役割を担います。特に、セルロースを可溶性糖へ加水分解する過程で重要であり、この反応には、エンド-β-1,4-グルカナーゼ（EC 3.2.1.4）、セロビオヒドロラーゼ（EC 3.2.1.91）、およびβ-グルコシダーゼ（EC 3.2.1.21）の3群のセルロース分解酵素の協働作用が必要です。これら酵素の相乗作用は、腐朽木材に生息する微生物が難分解性のセルロース構造を分解するために多様な加水分解酵素を産生することにより、自然界で見出されています。セルロース自体は、β-1,4結合したD-グルコシル単位からなる化学的に単純な高分子ですが、化学的手段による選択的加水分解は困難であり、またヒトによる効率的な消化もできません。そのため、セロビオヒドロラーゼは、バイオマスの有効利用、廃棄物のリサイクル、ならびに環境配慮型の有用化学品製造への応用可能性から、環境・化学産業分野において関心が高まっています。

Creative Enzymesでは、セロビオヒドロラーゼに対して高度にカスタマイズ可能な酵素活性測定を実施しています。セロビオヒドロラーゼ活性は、信頼性の高い分光光度法アッセイにより評価されます。当社は、ご注文受付日から最短期間で試験結果をご提供します。分光光度分析における独自の強みにより、競合他社を上回る性能を実現し、試験結果の正確性を保証します。Creative Enzymesは酵素活性アッセイにおける最適なパートナーとして、さまざまな研究活動に取り組む多様で独自性の高いお客様を常に支援いたします。

図：Trichoderma Harzianum由来セルロース1,4-β-セロビオシダーゼの結晶構造。
PDB：2Y9N