β-アガラーゼの酵素活性測定

Creative Enzymesは、β-アガラーゼの活性測定について信頼性の高いサービスを提供しています。過去数年にわたり多様な酵素の活性評価を実施してきた実績に基づき、Creative Enzymesは豊富な研究経験を蓄積してきました。当社では社内試験法の継続的な改良および最適化を実施しており、最高水準の品質と再現性を備えた酵素活性データを提供します。

寒天は海産紅藻類の細胞壁成分に含まれる主要多糖です。寒天はD-ガラクトースおよび3,6-アンヒドロ-L-ガラクトースを単糖単位として含み、これらが交互のα-1,3結合またはβ-1,4グリコシド結合により連結されています。アガロリティック系において、寒天に作用する酵素は、脱重合の過程でどのグリコシド結合を切断するかにより、α-アガラーゼ（EC 3.2.1.58）およびβ-アガラーゼ（EC 3.2.1.81；アガロース4-グリカノヒドロラーゼ）の2種類に大別されます。α-アガラーゼはアガロースのα-1,3結合を切断してアガロオリゴ糖を生成します。これに対し、β-アガラーゼはβ-1,4グリコシド結合を加水分解し、重合度（DP）の異なるネオアガロオリゴ糖を生成します。β-アガラーゼの主要生成物はネオアガロヘキサオース（DP6）およびネオアガロテトラオース（DP4）であり、これらはさらに切断されてα-ネオアガロビオース（DP2）となります。α-ネオアガロビオースは、その後α-ネオアガロビオース加水分解酵素により単糖へ分解され、最終的に細胞内で代謝されます。

図1： β-アガラーゼによる寒天分解の模式図。
参考文献：Temuujin U, Chi W J, Lee S Y, et al. Applied microbiology and biotechnology, 2011, 92(4): 749-759.

アガラーゼ活性は、Microbulbifier、Pseudoalteromonas、Vibrio、Zobelliaを含む多くの細菌で見出されています。これらの細菌由来アガラーゼの活性は、主として腐生性または植物病原性の機能と関連しています。寒天の加水分解産物には、プレバイオティクス作用、抗酸化作用、抗腫瘍作用、皮膚保湿・美白作用など、複数の医療・製薬上の有用性があることが示されており、アガラーゼはバイオテクノロジー産業において大きな注目を集めています。近年、海藻はバイオエネルギー生産のための再生可能バイオマスとしての潜在性が示されており、微生物由来アガラーゼ活性は、寒天バイオマスの酵素的糖化に対する有望なアプローチとして期待されています。

Creative Enzymesは、β-アガラーゼに対する最も信頼性の高い酵素活性アッセイを提供できることを誇りとしています。β-アガラーゼ活性は、還元糖濃度の増加を測定するためにジニトロサリチル酸（DNS）法を用いて評価します。吸光度は520 nmで測定します。当社の最先端技術、卓越した専門チーム、および最新鋭の機器により、アッセイ結果の高い信頼性を担保します。最高水準のサービスと顧客満足を追求する姿勢により、当社はグローバル市場において最も選ばれるベンダーとなっています。

図2： Zobellia galactanivorans由来β-アガラーゼの結晶構造。
PDB：1O4Y