ポリペプチドN-アセチルガラクトサミニルトランスフェラーゼの酵素活性測定

Creative Enzymesは、標準化プロトコールの確立および厳格な品質管理（QC）の実施により、過去数年間にわたり酵素活性アッセイ分野で顕著な実績を達成してきました。これらの優位性は、徹底した専門性の涵養とプロフェッショナルとしての姿勢に起因するものです。数千件に及ぶ試験実施で蓄積された豊富な経験に基づき、ポリペプチドN-アセチルガラクトサミニルトランスフェラーゼを含む各種トランスフェラーゼについて、各酵素に最適化された活性測定アプローチをご提案します。

ポリペプチドN-アセチルガラクトサミニルトランスフェラーゼ（pp-GalNAc-T、EC 2.4.1.40）は、単糖であるN-アセチルガラクトサミン（GalNAc）を、標的タンパク質またはポリペプチド上のセリン／スレオニン残基の水酸基に付加し、UDP分子を遊離させる反応を触媒します。本反応は、糖タンパク質のO-グリカン生合成の開始段階に相当します。触媒反応には補因子としてマンガンおよびカルシウムイオンの関与が必要です。

pp-GalNAc-Tは多数のアイソフォームからなる大規模なファミリーです。これまでに、pp-GalNAc-T1からpp-GalNAc-T15までの15種類のヒトpp-GalNAc-Tが報告されています。これらの酵素はいずれもII型膜タンパク質であり、糖転移酵素に共通する類似の一次構造を有します。生化学的解析から、このドメインはペプチド基質ではなく糖ペプチドへのGalNAc転移に機能することが示唆されています。タンパク質プロセシングの制御における主要な機能により、本酵素は創薬、がん研究、分子生物学の各分野で大きな可能性を有します。創薬においては、O-グリコシル化プロセシングの理解および組換え医薬品糖タンパク質に適した哺乳類発現系の設計に資する点で重要です。がん研究においては、病態下におけるモチーフペプチドのO-グリコシル化変化を解析するための新たなツールとなります。分子生物学においては、本酵素の異種発現がin vitroグリコシル化研究を支援します。一方で、特定の反応条件に適合した適切なアッセイ手法が不足しているため、精度の高い活性アッセイ結果の取得は困難な課題です。Creative Enzymesは、あらゆる研究要件に対応可能な大規模解析プラットフォームを備えています。

図：UDP、GalNAcおよびMn²⁺と複合体を形成したヒトpp-GalNAc-T10の結晶構造。
参考文献：Kubota T et al. J Mol Biol. 2006 359(3): 708-27.

Creative Enzymesは、酵素活性アッセイにおいて卓越したサービスを提供するため、あらゆる努力を尽くしています。最高品質を堅持するという当社のコアバリューは、創業以来一貫して変わりません。今後もCreative Enzymesは、クラス最高水準のアッセイを提供し続け、お客様とともに成長してまいります。