ポリペプチドN-アセチルガラクトサミニルトランスフェラーゼの酵素活性測定

クリエイティブエンザイムズは、標準プロトコルの確立と厳格な品質管理により、過去数年間で酵素活性アッセイにおいて顕著な成果を達成しました。これらの利点は、徹底した専門知識の開発とプロフェッショナルな態度から生まれています。数千の完了したテストから蓄積された広範な経験は、ポリペプチドN-アセチルガラクトサミン転移酵素を含む各転移酵素の活性測定に適したアプローチを導くでしょう。

ポリペプチドN-アセチルガラクトサミン転移酵素（pp-GalNAc-T、EC 2.4.1.40）は、ターゲットタンパク質またはポリペプチド上のセリンまたはスレオニン残基のヒドロキシル基に単糖、N-アセチルガラクトサミン（GalNAc）を付加し、UDP分子を放出する反応を触媒します。この反応は、糖タンパク質のO-グリカンの生合成の開始プロセスです。触媒反応には、マンガンとカルシウムイオンの両方が補因子として参加する必要があります。

pp-GalNAc-Tは多くのアイソフォームを持つ大きなファミリーです。これまでに、pp-GalNAc-T1からpp-GalNAc-T15までの15種類のヒトpp-GalNAc-Tが報告されています。これらの酵素はすべてタイプII膜タンパク質であり、一次構造は他の糖転移酵素と類似しています。生化学的分析は、このドメインが糖ペプチドへのGalNAcの転移に機能することを示唆していますが、ペプチド基質には機能しません。タンパク質処理の調整における主な機能のため、この酵素は医薬品開発、癌研究、分子生物学において大きな可能性を秘めています。医薬品開発において、この酵素はO-グリコシル化処理に関する洞察と、組換え医薬品糖タンパク質の適切な哺乳類発現系の指定に重要です。癌研究において、この酵素は病理学的状況におけるモチーフペプチドO-グリコシル化の変化を調査するための新しいツールです。分子生物学において、この酵素の異種発現はin vitroグリコシル化に関する研究をサポートします。しかし、特定の反応条件に対する適切なアッセイ法が不足しているため、活性アッセイの正確な結果を得ることは困難です。クリエイティブエンザイムズは、すべての研究要件を満たす大規模な分析プラットフォームを持っています。

図：UDP、GalNAcおよびMn²⁺を持つヒトpp-GalNAc-T10の結晶構造。
参考文献：Kubota T et al. J Mol Biol. 2006 359(3): 708-27.

クリエイティブエンザイムズは、酵素活性アッセイのために優れたサービスを提供するために全力を尽くしています。最高の品質を追求するという私たちのコアバリューは、会社設立以来変わっていません。今後もクリエイティブエンザイムズは、業界の最前線のアッセイを提供し、クライアントと共に成長し続けます。