ホタルルシフェリン4-モノオキシゲナーゼ（ATP加水分解）における酵素活性測定

Creative Enzymesは長年にわたり、複数の研究分野で利用される幅広い酵素アッセイの実施および開発に取り組んでまいりました。最高水準の品質を追求し続けることで、Creative Enzymesは数多くのお客様から信頼を獲得しており、Photinus-luciferin 4-monooxygenase（ATP加水分解）に対する高度な酵素活性アッセイを提供できることを誇りとしております。

Photinus-luciferin 4-monooxygenase（ATP加水分解）（EC 1.13.12.7）は、photinus-luciferin:oxygen 4-oxidoreductase（脱炭酸、ATP加水分解）とも呼ばれ、ホタルPhotinus pyralisの腹部に存在する発光器官内で見出されるペルオキシソームタンパク質です。本酵素は、ホタルが配偶相手を誘引するために光の閃光を発する際の鍵となります。本酵素の分子量は約62 kDaですが、多くの他のオキシゲナーゼとは異なり、Photinus-luciferin 4-monooxygenase（ATP加水分解）が触媒する反応にはレドックス補欠分子族は関与しません。P. pyralis由来Photinus-luciferin 4-monooxygenase（ATP加水分解）の構造は、残基4–436からなる大きなN末端ドメインと、残基440–544からなるC末端ドメインの2つの明確なドメインに折り畳まれています。Photinus-luciferin 4-monooxygenase（ATP加水分解）は多段階反応を触媒します。第一段階では、ルシフェリン（化合物I）がMg²⁺-ATPと反応してルシフェリルアデニレート（化合物II）とピロリン酸を生成します。続いてルシフェリルアデニレートは分子状酸素により酸化され、環状過酸化物であるジオキセタノン（化合物III）およびAMP分子が中間体として生成します。ジオキセタノンは分子内変換（化合物IV）の結果として脱炭酸され、エノール型またはケト型（化合物V）のオキシルシフェリンの電子励起状態を生成します。

Photinus-luciferin 4-monooxygenase（ATP加水分解）は分子生物学および細胞生物学において重要な役割を担い、特にATPの高効率な検出・定量ならびに遺伝子機能のレポーターとして広く用いられています。また、本酵素は広範な全身麻酔薬に感受性を示す数少ない可溶性タンパク質の一つであることから、タンパク質—麻酔薬相互作用の可能性に関するモデルとしても研究されています。さらに、高い発光強度を有する複合変異ルシフェラーゼは、製造安全性試験における高感度な細菌検出に有用です。このように、Photinus-luciferin 4-monooxygenase（ATP加水分解）はバイオテクノロジーおよび医療産業において中核的な役割を果たしています。本酵素に関する研究の増加に伴い、正確な酵素活性アッセイの確立が求められています。Creative Enzymesは専門チームにより、分光光度法アッセイを用いたPhotinus-luciferin 4-monooxygenase（ATP加水分解）活性測定について、信頼性の高い試験を提供することをお約束します。Creative Enzymesは、最先端機器を用いた革新的な酵素関連サービスを提供するとともに、業界内でも比類のない先進的な技術サポートおよび個別最適化されたカスタマーサービスを提供いたします。

図：P. pyralis由来ホタルルシフェラーゼの結晶構造。
PDB：1LCI