dTMPキナーゼの酵素活性測定

Creative Enzymesは、トランスフェラーゼの活性測定分野において常に確固たる実績を有しています。当社はdTMPキナーゼの迅速かつ高精度なアッセイを実施できる体制を備えており、最先端の機器を運用する酵素学専門家が、高い再現性を担保した活性測定結果の提供に注力しています。

dTMPキナーゼ（TMPK、EC 2.7.4.9）は、dTMPをdTDPへリン酸化する反応を触媒し、ヌクレオチドdTTPの生合成に必須のステップを担います。本酵素はマグネシウム依存性であり、リン酸供与体としてATPを優先的に利用します。dTMPキナーゼは、de novoピリミジン合成を必要とするすべての生物に存在します。細胞内のdTTP産生は、細胞周期におけるDNA複製と協調して厳密に制御される高度に制御されたプロセスです。したがって、本酵素は真核細胞におけるdTTPプールサイズの制御において中心的役割を果たします。DNA合成前駆体の供給という重要な機能に加え、ヒトTMPKは、HIVおよび単純ヘルペスウイルス感染症治療薬を含む複数のプロドラッグの活性化に関与することから、医学的観点でも重要性が高い酵素です。一方、ヒト酵素との配列相同性が低いことから、Mycobacterium tuberculosis由来TMPKは新規抗結核薬開発における有望な標的として注目されています。阻害効果は酵素活性として反映されるため、適切なdTMPキナーゼアッセイ法の確立は酵素学研究における重要要素です。本酵素の活性測定を目的として複数のアッセイ法が開発されてきましたが、より精確な結果の取得を支援するため、Creative Enzymesでは、ADP生成をピルビン酸キナーゼおよび乳酸脱水素酵素がそれぞれ触媒する反応におけるNADHの酸化にカップリングさせた、カスタマイズされた分光光度法を採用しています。

図：チミジン一リン酸、アデノシン二リン酸、およびマグネシウムイオンと複合体を形成したヒトdTMPキナーゼの結晶構造。
参考文献：Ostermann N et al. Structure. 2000 8(6): 629-642.

Creative Enzymesは、dTMPキナーゼ活性試験のパイオニアです。当社の比類ない酵素活性測定能力は多くのお客様から高い評価を得ており、ますます多くの研究者にとって第一選択となっています。今後もCreative Enzymesは、専門性の高い品質基準と効率的なサービスを継続し、信頼できるパートナーとして皆様を支援してまいります。