フコキナーゼの酵素活性測定

会社の設立当初から酵素活性アッセイの供給者として、Creative Enzymesは酵素アッセイの開発と最適化において世界的に認知されたリーダーとなりました。常に最高品質のサービスを追求することで、Creative Enzymesは多くの顧客の信頼を得ており、高度に信頼できる研究サービスを提供できることを誇りに思っています。したがって、私たちはフコキナーゼの正確な酵素活性アッセイを提供できることを誇りに思います。

フコキナーゼ (EC 2.7.1.52) は、ATPをリン酸供与体として使用して、自由なL-フコース (L-Fuc) をベータ-L-フコース1-リン酸 (L-Fuc-1-P) に特異的に変換する酵素です。この反応には、活性のために二価カチオンが必要であり、Mg²⁺およびFe²⁺がフコキナーゼの最高の酵素活性をもたらします。フコキナーゼは、ヒト、豚、マウス、Arabidopsis、およびBacteroides fragilisで同定されました。この酵素は1960年代後半に豚の肝臓で最初に発見されました。GDP-L-Fuc回収経路では、フコキナーゼがL-FucとATPからL-Fuc-1-Pを合成します。回収経路のための自由なL-Fucは、食事から得られるか、培養細胞の場合は培養媒体から得られ、細胞膜を越えて細胞質に輸送されます。さらに、自由なL-Fucは、フコシダーゼによるリソソーム内の糖タンパク質および糖脂質の細胞内分解から得られます。

フコキナーゼは、生化学分析および生合成において重要な役割を果たします。B. fragilisからのフコキナーゼは、フコシル化された糖タンパク質の同定のために代謝工学によるフコシル化構造のラベリングの代替方法の開発に使用できます。さらに、この酵素は重要な生化学的ツールとして機能し、フコシル化反応のための活性化されたL-フコース誘導体を準備します。この酵素は、放射性ラベル付きフコース1-リン酸の形成にも関与しています。したがって、フコキナーゼの機能的意義を完全に理解するためには、フコキナーゼの活性を監視できることが重要です。

ここに、Creative Enzymesはフコキナーゼの適切な酵素アッセイを実施する技術を持っています。クロマトグラフィーアッセイは、活性定量のための信頼性が高く、コスト効果のある方法と見なされています。Creative Enzymesの研究チームは、最も先進的な機器、豊富な経験、そして最先端の技術を備えており、活性測定の高い再現性と精度を保証します。最終的に、Creative Enzymesは信頼できるパートナーであり、近いうちにあなたと協力できることを楽しみにしています。

図：ヒトフコキナーゼの結晶構造。
UniProt: Q8N0W3