二リン酸フルクトース-6-リン酸 1-ホスホトランスフェラーゼの酵素活性測定

Creative Enzymesの現在の実績は、専門性の高い酵素学者、最先端の機器、およびプロフェッショナルな運用体制に支えられています。過去数年間にわたり豊富な実験経験を蓄積してきました。包括的な理解と標準化された操作プロセスにより、適切なアッセイ法の選定と信頼性の高い結果が保証されます。二リン酸-フルクトース-6-リン酸 1-ホスホトランスフェラーゼの活性測定に関するクロマトグラフィーアッセイは、当社の先進的なサービスの一つです。

二リン酸-フルクトース-6-リン酸 1-ホスホトランスフェラーゼ（EC 2.7.1.90、PFK）は、ATPの代わりに無機ピロリン酸（PPi）をリン酸基供与体として用い、フルクトース6-リン酸とフルクトース1,6-ビスリン酸の可逆的相互変換を触媒します。触媒活性には二価陽イオンの関与が必要であり、主としてMg²⁺が用いられます。さらに、Mn²⁺およびCo²⁺も反応に関与し得ます。本酵素は高等植物、原始的真核生物、細菌、および古細菌において報告されています。

二リン酸-フルクトース-6-リン酸 1-ホスホトランスフェラーゼは解糖系に関与し、この経路フラックスの主要な制御因子です。解糖系においてPPi依存性酵素を利用することによりATP消費が低減され、生合成前駆体の生成や膜貫通プロトン勾配の維持などの細胞プロセスに利用可能なATPが増加します。本酵素は、フルクトース代謝およびマンノース代謝などの糖質代謝にも関与します。したがって、本酵素はエネルギーおよび資源の最大限の利用を達成する上で不可欠です。近年、構造解析に焦点を当てた研究が増加しており、この興味深い酵素ファミリーの起源と進化に関する手掛かりが得られる可能性があります。ある一連のデータは、本酵素が祖先型のATP依存性PFKから進化し、その後植物において追加の特性を獲得した可能性を示唆しています。部位特異的変異導入と併せて酵素活性を定量することで、触媒機構に関する洞察が得られます。これらの目的に資するため、Creative Enzymesは、酵素の起源および機構の解明に貢献する優れたアッセイサービスを提供しています。

図：ライム病スピロヘータBorrelia burgdorferi由来のピロリン酸依存性ホスホフルクトキナーゼの結晶構造。
参考文献：Moore, S.A. et al. Structure 2002 10: 659-671.

Creative Enzymesは、酵素活性測定における最良のサービス提供を継続してまいります。当社は、活性試験の各条件に応じて適切なアプローチを設計する能力を有しています。多数のアッセイを実施してきた実績により、お客様からは結果およびサービス品質に高い評価をいただいております。Creative Enzymesは、酵素活性測定をより確実に遂行するため、知見の継続的な更新と機器の高度化に取り組んでまいります。