DNAヌクレオチジルエキソトランスフェラーゼの酵素活性測定

Creative Enzymesは、酵素活性測定業界において高い評価を得ています。当社は長年にわたりトランスフェラーゼの活性評価に注力してきました。標準化されたプロトコールと熟練したオペレーションに基づき、測定結果は高い正確性と再現性を有します。Creative Enzymesは、DNAヌクレオチジルエキソトランスフェラーゼの迅速かつ精密な活性アッセイを提供する唯一の企業です。

DNAヌクレオチジルエキソトランスフェラーゼ（TDT、EC 2.7.7.31）は、1960年に子牛胸腺から初めて単離されました。本酵素は、鋳型非依存的にDNA鎖を伸長させることが知られている唯一のDNAポリメラーゼである点で特異的です。無細胞系溶液において、インキュベーション培地中に存在する3’-デオキシリボヌクレオシド5’-三リン酸（dNTP）をランダムに選択し、オリゴデオキシヌクレオチド（プライマー）の伸長反応を触媒します。触媒活性にはMg2+が必須です。TDTは、in vitroにおいてリボヌクレオチドおよびデオキシリボヌクレオチドのみならず、多数の非天然型ヌクレオシド三リン酸についても取り込み（組み込み）を達成できます。

これまでに、TDTの構造、機能、遺伝学的解析に関する多数の報告が公表されています。TDTの出現は、獲得免疫系の成立と時期を同じくする可能性があると考えられています。正常個体において、原始的リンパ系細胞に厳密に限定して発現することは、T細胞およびB細胞の機能的特性の形成に関与する役割を示唆します。したがって、TDT作用の分子機構の詳細な解明ならびに本酵素阻害剤の検討は、基礎分子生物学的観点および潜在的な臨床応用の両面から関心が持たれています。近年、本酵素は解析、バイオテクノロジー、医学研究における応用が開発されています。例えば、TDTは白血病細胞株におけるアポトーシス細胞の染色に使用されます。TDTを標的とした研究の増加に伴い、酵素活性測定に関するお問い合わせも顕著に増加しています。その特性および機能の不安定性により、本酵素の定量にはさらなる検討が必要です。Creative Enzymesは、多様な条件に応じた適切な活性測定を提供可能な強力なプラットフォームを有しています。

図：マウス由来のDSB基質およびC-G塩基対と複合体を形成したTDTの結晶構造。
参考文献：Gouge, J. et al. Embo J. 2015 34: 1126-1142.

Creative Enzymesは、DNAヌクレオチジルエキソトランスフェラーゼ活性測定のパイオニアです。包括的な知見と効率的なオペレーションにより、精確な結果を保証します。Creative Enzymesは、あらゆるアッセイに対して常にプロフェッショナルな姿勢で対応いたします。