分光光度法アッセイを用いたD-乳酸デヒドロゲナーゼの酵素活性測定

Creative Enzymesは、高品質な酵素活性アッセイサービスをお客様に提供することにコミットしています。D-乳酸デヒドロゲナーゼを含む酵素活性の迅速かつ効率的な測定において、当社の専門技術、優れたチーム体制、ならびに高い検出性能に誇りを有しています。

D-乳酸デヒドロゲナーゼおよびL-乳酸デヒドロゲナーゼ（D-LDHおよびL-LDH）は、それぞれピルビン酸をD-乳酸およびL-乳酸へ還元し、その際にNADHをNAD+へ酸化します。これらは嫌気条件下における解糖系経路の最終段階として機能します。D-乳酸デヒドロゲナーゼは、以下の名称でも知られています：

• 乳酸デヒドロゲナーゼ
• D特異的乳酸デヒドロゲナーゼ
• D-（-）-乳酸デヒドロゲナーゼ（NAD+）
• D-乳酸デヒドロゲナーゼ
• D-乳酸デヒドロゲナーゼ

D-LDHは、大規模なD-2-ヒドロキシ酸デヒドロゲナーゼ（D-HydDH）スーパーファミリーに属し、D-グリセリン酸、D-3-ホスホグリセリン酸、D-2-ヒドロキシグルタル酸、D-2-ヒドロキシイソカプロン酸デヒドロゲナーゼなど、さまざまなD異性体デヒドロゲナーゼを包含します。これらの酵素は一次配列が大きく多様である一方、三次構造は互いに非常によく類似しています。Lactobacillus由来のD-LDHは、同一サブユニットからなる二量体構造を一貫して有し、基質ピルビン酸に対して双曲線状の飽和曲線を示します。また、E. coli細胞ではD-LDHはホモ四量体構造を形成します。細菌由来のアロステリックD-LDHは一般にFBP（フルクトース1,6-ビスリン酸）により活性化され、溶媒中にオキサメートが存在すると阻害が生じます。D-乳酸デヒドロゲナーゼ活性は、NADHに由来する340 nmにおける吸光度変化を測定することにより評価されました。Creative Enzymesは、精製D-乳酸デヒドロゲナーゼのみならず、血清、血漿、細胞溶解液、培養液および発酵培地中のサンプルについても、迅速かつ正確なアッセイ法を提供しています。

図：Escherichia coli由来D-乳酸デヒドロゲナーゼの結晶構造。
参考文献：Furukawa et al. AMB Express 2014, 4:76

Creative Enzymesはアッセイサービスの提供において卓越した専門性を有し、とりわけ本件では分光光度法、すなわちUV/Vis分光法による活性測定に精通しています。専門的な技術力と豊富な実績により、当社は酵素活性アッセイ業界の最前線に立っています。今後もCreative Enzymesは、活性アッセイに関するあらゆるニーズにおいて信頼できるパートナーであり続けます。