6-ホスホ-β-グルコシダーゼの酵素活性測定

数十年にわたる経験と独自技術を背景に、Creative Enzymesは、学術研究機関および産業界のお客様に対し、最高品質の酵素活性アッセイを提供することにコミットすることで他社との差別化を図っています。当社は多様かつ多数のお客様と連携し、探索研究およびプロセス最適化におけるニーズを支援します。当社独自の分光光度分析の優位性により競合他社を凌駕し、試験結果の信頼性を担保します。ここに、Creative Enzymesは6-ホスホ-β-グルコシダーゼの正確な酵素活性測定サービスを提供できることを誇りをもってご案内します。

6-ホスホ-β-グルコシダーゼ（EC 3.2.1.86；6-phospho-β-D-glucosyl-(1,4)-D-glucose glucohydrolase）は糖質加水分解酵素ファミリー1（GH1）に属し、β-1,4結合したセロビオース6-リン酸（cellobiose-6’P）を加水分解して、重要な細胞内前駆体であるグルコースおよびグルコース6-リン酸を生成します。本反応生成物は、さらにエネルギー産生系である解糖系経路により代謝されます。6-ホスホ-β-グルコシダーゼは単一ドメインタンパク質であり、GH1ファミリーに典型的なフォールドである（β/α)₈バレル構造をとります。CAZyデータベースによれば、GH1ファミリーは極めて多様な酵素機能を示し、19種類の酵素活性を有する加水分解酵素から構成されます。Thermotoga maritima由来の6-ホスホ-β-グルコシダーゼは、415アミノ酸残基からなる触媒モジュールで構成され、溶液中では二量体—四量体の平衡状態で存在する可能性が高いとされています。T. maritima由来6-ホスホ-β-グルコシダーゼの触媒反応には、NAD⁺およびMn²⁺の双方が必要です。

図1：T. maritima由来6-ホスホ-β-グルコシダーゼの提案反応機構。
参考文献：Vivian L. Y. Yip, Annabelle Varrot, Gideon J. Davies, et al. Journal of the American Chemical Society, 2004, 126(27):8354.

Creative Enzymesは、6-ホスホ-β-グルコシダーゼに対して最も高精度な酵素活性アッセイを提供します。詳細として、酵素活性は6-ホスホ-β-グルコシダーゼ／グルコース-6-リン酸デヒドロゲナーゼ（G6PDH）によるカップリング反応で測定します。この系では、6-P-β-グルコースの酸化がNADP⁺の還元と共役して進行し、340 nmにおける吸光度増加を測定します。実際、当社の試験結果は最も信頼され、実証されており、最先端の分光光度計機器および当社の最新技術により保証されています。さらに、当社のサイエンティストは常に酵素の詳細特性の解明とアッセイ法の最適化に注力しています。総じて、Creative Enzymesは信頼に足るパートナーとして、最高水準の顧客満足をお届けします。

図2：T. maritima由来6-ホスホ-β-グルコシダーゼの結晶構造。
PDB：1UP4