リボヌクレアーゼT1の酵素活性測定

Creative Enzymesは、酵素活性解析における高品質なバイオアナリティカルサービスを提供するリーディングカンパニーとして、製薬、バイオテクノロジーおよび診断薬業界のお客様のニーズに対応しています。本ページでは、リボヌクレアーゼT1に対する高精度な酵素アッセイをご提供できることを誇りをもってご案内いたします。

リボヌクレアーゼT1（EC 3.1.27.3；旧EC 2.7.7.26およびEC 3.1.4.8；RNase T1）は、グアニリル残基部位においてRNAの脱重合を触媒する酵素であり、3’末端に2’,3’-環状グアノシンリン酸残基を生成するトランスエステル化機構により反応が進行します。本反応は2段階で進み、第一段階では5’-リン酸ジエステル結合のトランスエステル化によりRNA鎖が切断され、グアノシン2’,3’-環状リン酸末端が形成されます。続いて第二段階で加水分解が起こり、3’-リン酸生成物へと変換されます。RNase T1は104アミノ酸からなる球状の単一ドメインタンパク質です。RNase T1は、配列および三次構造の類似性を共有する、約25メンバーからなる関連真菌／細菌由来酵素／毒素スーパーファミリーの代表的存在です。小型で高い熱安定性を有し、効率的な発現系が利用可能であることから、RNase T1はタンパク質フォールディング研究のモデルとして用いられます。RNase T1の構造は、1本のαヘリックス、3本の長いβストランドと2本の短いβストランドからなる伸長した逆平行βシート、2本鎖の短い逆平行βシート、4つの幅広いループ、および各種ターンから構成されます。

RNase T1阻害剤は、がん治療における有望な候補であると考えられています。さらに、RNase T1は抗がん薬開発のための有用なツールとなり得ます。したがって、RNase T1の触媒機構を解明することは、本酵素の基礎的理解に不可欠であるとともに、新規RNase T1阻害剤の設計にも示唆を与えます。Creative Enzymesでは、RNase T1に対する高度な酵素測定を実施可能です。RNase T1の活性は、260 nmにおける分光光度法により測定します。当社の試験結果は高い信頼性と実績を有しています。Creative Enzymesは、お客様満足度の最高水準を追求するとともに、サービスおよび品質マネジメントシステムの継続的改善に取り組んでいます。

図：Aspergillus oryzae由来RNase T1の結晶構造。
PDB：3RNT