ホモセリン脱水素酵素の酵素活性測定のための分光光度法アッセイの使用

クリエイティブエンザイムズは、ホモセリンデヒドロゲナーゼの分光光度測定法を提供する世界でも数少ない企業の一つです。その複雑な触媒メカニズムは、ほとんどの企業がホモセリンデヒドロゲナーゼを正確に測定し、特性評価することを妨げています。強力な酵素学者チームを持つクリエイティブエンザイムズは、ホモセリンデヒドロゲナーゼの酵素活性を正確かつ迅速に測定することができます。私たちの結果の質は、最も先進的な分光光度計によって保証されています。

ホモセリンデヒドロゲナーゼ（EC 1.1.1.3、HSD、またはHSDH）は、L-ホモセリンの酸化を触媒する酵素で、NADまたはNADPを酸化還元補因子として使用し、L-アスパラギン酸4-セミアルデヒドを生成します。この酵素は酸化還元酵素のファミリーに属します。また、この酵素は逆反応を触媒し、ホモセリンを生成物として与え、その平衡は熱力学によって制御されます。この酵素は多くの生物学的経路に関与しています：

• グリシン、セリン、スレオニンの代謝
• システインとメチオニンの代謝
• リジンの生合成
• 二次代謝物の生合成
• 多様な環境における微生物の代謝
• 抗生物質の生合成

アスパラギン酸代謝経路は、アスパラギンの貯蔵とアスパラギン酸ファミリーのアミノ酸の合成の両方に関与しているため、窒素と炭素の貯蔵と利用に使用されます。この経路では、ホモセリンデヒドロゲナーゼが第三のステップを触媒し、アスパラギン酸β-セミアルデヒドがホモセリンに還元されます。ホモセリンはスレオニン、イソロイシン、メチオニンの生合成において重要な中間体です。光合成中、アスパラギン酸は昼間に蓄積され、他のアミノ酸の合成に使用されます。夜間、アスパラギン酸は貯蔵のためにアスパラギンに変換されます。哺乳類ではこの酵素は存在しません。したがって、哺乳類はスレオニン、メチオニン、イソロイシンを外部から摂取する必要があります。これらの必須アミノ酸はホモセリンデヒドロゲナーゼを介して合成されます。

その触媒活性の分子基盤を探るための研究が行われているものの、ホモセリンデヒドロゲナーゼの完全な触媒メカニズムは依然として不明です。この反応は、NADまたはNADP補因子が最初に酵素に結合し、その後基質が結合し、生成物が解離するバイバイ動力学メカニズムを通じて進行すると仮定されています。反応の終わりには、補因子が酵素から解離します。特に、ホモセリンデヒドロゲナーゼは基質のさまざまなレベルで多次元動力学を示します。NADとNADPの両方が酸化還元補因子として使用できますが、特定のホモセリンデヒドロゲナーゼは一方を好む場合があります。これらの複雑さは、ホモセリンデヒドロゲナーゼの活性測定を困難にします。数年の試験と探求の後、クリエイティブエンザイムズは、その構造と特性の深い理解に基づいて、酵素の適切な活性測定法を開発しました。したがって、私たちのサービスは最も信頼性の高い測定結果を提供します。

ホモセリンデヒドロゲナーゼの重要な生物学的役割と、哺乳類に存在しないという事実から、この酵素は栄養、獣医学、農業の応用において価値があることがわかっています。しかし、活性試験は非常に困難であり、活性測定キットさえ市場に出回っていません。この問題を解決するために、クリエイティブエンザイムズは、ホモセリンデヒドロゲナーゼを用いた製品の開発に不可欠な酵素活性を正確に測定するための分光光度測定法を提供しています。

図：Saccharomyces cerevisiaeからのホモセリンデヒドロゲナーゼの活性部位、基質ホモセリン（マゼンタ、球体）と補因子NAD（淡い青）を示しています。PDB: 1EBU
参考文献：Stierand, K., & Rarey, M. (2010). ACS Medicinal Chemistry Letters, 1(9), 540–545. http://doi.org/10.1021/ml100164p