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フォトニス・ルシフェリン 4-モノオキシゲナーゼ(ATP加水分解)の酵素活性測定

長年にわたり、Creative Enzymesは、さまざまな研究で使用される広範な酵素アッセイの実施と開発を行ってきました。最高品質の製品を常に追求することで、Creative Enzymesは無数の顧客の信頼を得ており、フォトニス・ルシフェリン4-モノオキシゲナーゼ(ATP加水分解)の高度に洗練された酵素活性アッセイを提供できることを誇りに思っています。

フォトニス・ルシフェリン4-モノオキシゲナーゼ(ATP加水分解)(EC 1.13.12.7)は、フォトニス・ルシフェリン:酸素4-オキシドレダクターゼ(脱炭酸、ATP加水分解)としても知られ、ホタルPhotinus pyralisの腹部内の光を発する器官に存在するペルオキシソームタンパク質です。この酵素は、ホタルが交尾相手を引き寄せるために光を発する鍵となります。この酵素の分子量は約62 kDaですが、他のほとんどの酸素化酵素とは異なり、フォトニス・ルシフェリン4-モノオキシゲナーゼ(ATP加水分解)によって触媒される反応にはレドックス補因子は関与していません。P. pyralisからのフォトニス・ルシフェリン4-モノオキシゲナーゼ(ATP加水分解)の構造は、残基4-436からなる大きなN末端ドメインと、残基440から544までのC末端ドメインの2つの異なるドメインに折りたたまれています。フォトニス・ルシフェリン4-モノオキシゲナーゼ(ATP加水分解)は、多段階反応を触媒します。最初のステップでは、ルシフェリン(化合物I)がMg2+-ATPと反応してルシフェリルアデニレート(化合物II)とピロリン酸を形成します。次に、ルシフェリルアデニレートは分子酸素によって酸化され、環状過酸化物であるジオキセタノン(化合物III)とAMPの分子が中間生成物として形成されます。ジオキセタノンは、分子内変換の結果として脱炭酸され(化合物IV)、エノールまたはケト型の電子的に励起されたオキシルシフェリン(化合物V)を生成します。

フォトニス・ルシフェリン4-モノオキシゲナーゼ(ATP加水分解)は、分子生物学および細胞生物学において重要な役割を果たしており、特にATPの効率的な検出と定量、遺伝子機能のレポータとして利用されています。また、一般的な麻酔薬に対して感受性のある数少ない可溶性タンパク質の1つとして、可能なタンパク質-麻酔薬相互作用のモデルとしても研究されています。さらに、高い発光強度を持つ複合変異ルシフェラーゼは、生産安全試験において高感度で細菌を検出するのに役立ちます。したがって、フォトニス・ルシフェリン4-モノオキシゲナーゼ(ATP加水分解)は、バイオテクノロジーおよび医療産業において重要な役割を果たしています。この酵素に関する研究の増加は、この酵素の正確な酵素活性アッセイの確立を必要とします。私たちの専門チームとともに、Creative Enzymesは、分光光度法を使用してフォトニス・ルシフェリン4-モノオキシゲナーゼ(ATP加水分解)活性測定に関する信頼性の高いテストを提供することを約束します。他のどの企業にも劣らず、Creative Enzymesは、最も先進的な機器を使用した革新的な酵素サービスを提供し、業界で他に類を見ない技術サポートとパーソナライズされた顧客サービスを提供します。

The crystal structure of firefly luciferase from P. pyralis. 図:P. pyralisからのホタルルシフェラーゼの結晶構造。
PDB: 1LCI

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