プロテイナーゼ

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プロテアーゼは、タンパク質ペプチド鎖を加水分解する酵素のクラスを指す一般的な用語です。ポリペプチドを分解する方法に応じて、エンドペプチダーゼとテロペプターゼに分けられます。前者は、大きな分子量のポリペプチド鎖を中間で切断し、より小さな分子量のプリオンやペプトンを形成します。後者は、カルボキシペプチダーゼとアミノペプチダーゼに分けられ、ポリペプチドの自由カルボキシル末端または自由アミノ末端からペプチドを一つずつ分離します。

図1. プロテアーゼのタンパク質構造。

分類

タンパク質ペプチド結合を加水分解する酵素のクラスを指す一般的な用語です。ポリペプチドを加水分解する方法に応じて、エンドペプチダーゼとエキソペプチダーゼに分けられます。エンドペプチダーゼは、タンパク質分子の内部を切断して、より小さな分子量とペプトンを形成します。エキソペプチダーゼは、タンパク質分子の自由アミノまたはカルボキシル末端からペプチド結合を一つずつ加水分解し、アミノ酸を放出します。前者はアミノペプチダーゼで、後者はカルボキシペプチダーゼです。活性中心と最適pH値に応じて、プロテアーゼはセリンプロテアーゼ、チオールプロテアーゼ、メタロプロテアーゼ、アスパラギン酸プロテアーゼに分けられます。反応の最適pH値に応じて、酸性プロテアーゼ、中性プロテアーゼ、アルカリ性プロテアーゼに分けられます。工業生産に使用されるプロテアーゼは主にエンドペプチダーゼです。

特異性

プロテオリシスは非常に複雑であり、複数のタンパク質基質が加水分解されることがあります。これは、トリプシンのような消化酵素に当てはまり、より小さなペプチド断片を取り込むタンパク質配列を切断できる必要があります。多様な特異性を持つプロテアーゼは、基質上の単一のアミノ酸に結合するため、その残基に対してのみ特異性を持ちます。

トリプシンの機能

トリプシンの役割は、細胞間のタンパク質を加水分解して細胞を分離することです。異なる組織や細胞は、膵酵素の作用に対して異なる反応を示します。膵酵素が分散した細胞の活性は、その濃度、温度、作用時間にも関連しています。pHが8.0で温度が37°Cのとき、膵酵素溶液は最も強い効果を持ちます。膵酵素を使用する際は、濃度、温度、時間を制御して、過剰消化による細胞損傷を避ける必要があります。

応用

プロテアーゼは、タンパク質やポリペプチドの加水分解を触媒できる最も重要な工業用酵素製剤の一つであり、動物の臓器、植物の茎や葉、果物、微生物に広く存在します。プロテアーゼは、チーズ生産、肉の柔らかさを増すこと、植物性タンパク質の修飾に大量に使用されます。さらに、ペプシン、キモトリプシン、カルボキシペプチダーゼ、アミノペプチダーゼはすべて人間の消化管に存在するプロテアーゼです。これらの作用により、人間の体が摂取したタンパク質は小さなペプチドやアミノ酸に加水分解されます。現在、ベーカリー業界で使用されているプロテアーゼには、カビプロテアーゼ、細菌プロテアーゼ、植物プロテアーゼが含まれます。パン生産におけるプロテアーゼの応用はグルテンの特性を変えることができ、その作用の形態はパンの準備中の力の効果や還元剤の化学反応とは異なります。プロテアーゼの役割は、ジスルフィド結合を切断することではなく、グルテンの三次元ネットワーク構造を破壊することです。パン生産におけるプロテアーゼの役割は、主に生地発酵プロセスに現れます。

阻害剤

プロテアーゼの活性はプロテアーゼ阻害剤によって抑制されます。プロテアーゼ阻害剤の一つはセリンプロテアーゼ阻害剤スーパーファミリーです。これには、α1-アンチトリプシン（自分の炎症性プロテアーゼの過剰な影響から体を保護する）、α1-アンチキモトリプシン（同様の役割を果たす）、C1-阻害剤（自分の補体系の過剰なプロテアーゼ誘発活性化から体を保護する）、抗トロンビン（過剰な凝固から体を保護する）、プラスミノーゲン活性化因子阻害剤-1（プロテアーゼ誘発の線溶を阻止することによって不十分な凝固から体を保護する）、およびニューロセリンが含まれます。

図2. 天然プロテアーゼ阻害剤、リポカリンタンパク質ファミリー。