ペプチダーゼ

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導入

ペプチダーゼはペプチド鎖を加水分解する酵素であり、主にエンドペプチダーゼとエキソペプチダーゼの2つの主要なタイプに分けられます。エンドペプチダーゼはポリペプチド鎖内の特定のペプチド結合に作用し、動物の消化管に存在するペプシン、トリプシン、キモトリプシンなどが含まれ、これらの酵素は異なるアミノ酸から構成されるペプチド結合に特異的です。エキソペプチダーゼは、タンパク質ペプチド鎖の両端にあるペプチド結合に作用する酵素であり、アミノ末端のペプチド結合に作用するものはアミノペプチダーゼと呼ばれ、カルボキシル末端のペプチド結合に作用するものはカルボキシペプチダーゼと呼ばれます。カルボキシル末端のペプチド結合に作用するものはカルボキシペプチダーゼと呼ばれます。消化管内の食品タンパク質は、さまざまなペプチダーゼの連続的な作用を通じて、最終的に遊離アミノ酸に分解されます。

図1. ペプチダーゼの構造。

薬剤の概念

ペプチダーゼは短いタンパク質ペプチドを分解する酵素の総称で、主に微生物細胞に存在します。細胞が発酵中に自己溶解すると、ペプチダーゼを放出してペプチドを加水分解し、アミノ酸を形成します。これらは風味の前駆体として機能します。すべての生物の生存に必要であり、ペプチダーゼをコードする遺伝子はすべてのタンパク質コードの2%を占めています。ペプチダーゼは触媒のタイプに応じて大きく6つのカテゴリに分類できます：セリン、スレオニン、システイン、アスパラギン酸、グルタミン酸、メタロイオンペプチダーゼです。これには、アミノペプチダーゼ、ジペプチダーゼ、ジペプチジルペプチダーゼ、ペプチジルジペプチダーゼ、セリン型カルボキシペプチダーゼ、メタル型カルボキシペプチダーゼ、システイン型カルボキシペプチダーゼ、セリンエンドペプチダーゼ、システインエンドペプチダーゼ、アスパラギン酸エンドペプチダーゼ、メタロエンドペプチダーゼ、スレオニンエンドペプチダーゼ、未知のタイプのエンドペプチダーゼが含まれます。

エンドペプチダーゼ

エンドペプチダーゼは、一般的にプロテアーゼとして知られ、主にタンパク質ポリペプチド鎖内のペプチド結合に作用して、長いタンパク質鎖を短いペプチド断片に分解します。プロテアーゼは構造的相同性に基づいて異なるクランに分けられ、サブクラスは配列相同性の程度に基づいて異なるファミリーにさらに分けられます。プロテアーゼがタンパク質を加水分解する際、作用する部位はペプチド結合のタイプによって異なります。例えば、トリプシンは切断部位のカルボキシル側に基本アミノ酸（アルギニン、リジン）を持つペプチド結合を必要とし、ペプシンは切断部位の両端に芳香族アミノ酸を必要とします。バチルス・サブチリス基本プロテアーゼは、切断部位のカルボキシル側に疎水性芳香族アミノ酸（トリプトファン、チロシン、フェニルアラニン）を必要とします。このプロテアーゼが必要とする切断部位の特異性は、プロテアーゼの基質特異性と呼ばれます。プロテアーゼの基質特異性は、特定の構造を持つペプチドをターゲットにして取得するために使用できます。

図2. エンドペプチダーゼの一つ。

エキソペプチダーゼ

エキソペプチダーゼは動物、植物、微生物、土壌に広く分布しており、正常な生物学的生理プロセスと病理生理プロセスの両方で重要な役割を果たします。主に信号伝達、ペプチドホルモンの調節、タンパク質の結合と消化に関与しています。最も研究されているアミノペプチダーゼは乳酸菌アミノペプチダーゼであり、乳酸菌から100種類以上のアミノペプチダーゼが分離・精製されていますが、食品発酵に関連する他の微生物エキソペプチダーゼに関する研究報告は比較的少ないです。

エキソペプチダーゼの分類

エキソペプチダーゼはポリペプチド鎖の近くの一方の端でのみ作用します。自由なN末端で作用する酵素は、個々の残基、ジペプチド、またはトリペプチド（すなわち、アミノペプチダーゼ、ジペプチジルペプチダーゼ、トリペプチジルペプチダーゼ）を放出します。自由なC末端で作用する酵素は、個々の残基（カルボキシペプチダーゼ）またはジペプチド（ジペプチジルカルボキシペプチダーゼ）を放出します。他のエキソペプチダーゼは、特定のジペプチド（ジペプチジルペプチダーゼ）を加水分解するか、異種ペプチド結合によって置き換えられた末端残基を除去します。