ペプシノーゲン

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ペプシノーゲンは、酸性腺の主細胞によって合成され、塩酸（HCL）または活性ペプシン（ペプシン）の作用により、胃腔内でペプシンに変換され、タンパク質を脂肪、ペプトン、および少量のペプチドに分解します。酵素の最適pHは2であり、小腸に入ると酵素活性は失われます。

導入

ペプシンアッセイは、神経因性低酸症を特定するために使用できます。酸があまりにも低いか不足している場合、前者のペプシンの含量は時々正常である一方、後者の塩酸とペプシンの含量は同時に不足しています。一般的に、胃の低酸症は胃粘膜の重度の器質的変化によって引き起こされると考えられており、特に悪性貧血、貧血、ペプシン分泌の不足は重要な診断所見です。慢性胃炎、慢性胃拡張、慢性十二指腸炎では、ペプシンの分泌がしばしば減少します。一般的に、胃酸の基礎分泌が高い疾患（など）は、ペプシン活性が増加しています。1836年、（テオドール・シュワン）は消化過程の研究において、消化に参加する能力の一種を発見し、それをペプシンと名付けました。ペプシンは動物から得られた最初の酵素でもあり、胃の唯一のプロテアーゼです。最適pHは1.5から2.0です。ペプシンの作用の主な部分は、芳香族アミノ酸または酸性アミノ酸のアミノ基から構成されるペプチド結合です。この酵素は胃腺の主細胞によって合成され、酵素前駆体粒子の形で分泌されます。胃液中の塩酸によって活性化された後、タンパク質を消化する能力を持ちます。医療用ペプシンは、消化不良のために豚、牛、羊の胃から抽出できます。

図1. ペプシンのタンパク質構造。

成分

ペプシノーゲンはペプシンの前駆体です。その生化学的特性と免疫原性に基づいて、2つのサブグループに分けることができます。1-5成分の免疫原性は同じで、ペプシノーゲンIと呼ばれ、主に胃底腺から構成されています。主細胞と粘液頸細胞によって分泌されます；成分6と7はペプシノーゲンIIと呼ばれます。胃底腺の主細胞と粘液頸細胞から分泌される以外に、心窩の粘液頸細胞や胃前庭の幽門腺、さらには上部十二指腸でもペプシノーゲンIIが生成されることがあります。

代謝

通常の状況下では、約1%のPGが胃粘膜の毛細血管を通じて血液循環に入りますが、血液中に入ったPGは非常に安定しています。血清PG IおよびPG IIは、胃粘膜腺および細胞の数を反映し、胃粘膜の異なる部分の分泌機能を間接的に反映します。胃粘膜が病理学的変化を受けると、血清PGの含量も変化します。したがって、血清中のPG濃度を監視することは、胃粘膜の状態を監視する手段として使用できます。ペプシノーゲンは宿主細胞によって合成され、非活性の酵素前駆体粒子の形で細胞内に保存されます。細胞が酵素前駆体粒子で満たされると、新しい酵素前駆体の生成に対して負のフィードバック効果を持ちます。胃腔に分泌されたペプシノーゲンは、胃酸の作用により小さなポリペプチド分子を分離し、活性ペプシンに変換されます。活性化されたペプシンはペプシノーゲンも活性化します。ペプシンは食物中のタンパク質を加水分解することができます。主にタンパク質およびポリペプチド分子中のフェニルアラニンまたはチロシンを含むペプチド結合に作用します。主な分解生成物はペプトンであり、少量のポリペプチドまたはアミノ酸を生成します。ペプシンはより酸性の環境でのみ機能し、その最適pHは2です。pHが上昇すると、ペプシンの活性は低下し、pHが6を超えると、酵素は不可逆的な変性を受けます。