グルタミナーゼ

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グルタミナーゼは、L-β-グルタミンをL-グルタミン酸とアンモニアに加水分解する触媒酵素です。グルタミナーゼはアミダーゼの一種です。この酵素は一部の細菌や植物の根にも含まれていますが、高等動物では強い活性を持っています。動物の腎臓と肝臓の酵素の最適pHは8.0であり、大脳皮質と大網の酵素の最適pHは8-9であり、性質が異なります。E. coli由来の酵素はpH 4.7-5.1です。この酵素はグルタミン酸によって抑制されることがあり、リン酸活性型と不活性型の2種類があります。生体内では、末梢組織から転送されたグルタミンによって生成されたアンモニアが、体内のアルカリ貯蔵（腎臓）や尿素合成（肝臓）を調節する効果があります。

図1. グルタミナーゼの酵素構造。

分布

グルタミナーゼは門脈肝細胞で発現し活性を持ち、グルタミナーゼはグルタミン酸脱水素酵素と同様に、尿素合成のためにNH3（アンモニア）を生成します。グルタミナーゼは腎尿細管の上皮細胞にも発現しており、そこで生成されたアンモニアはアンモニウムイオンの形で排泄されます。このアンモニウムイオンの排泄は腎臓の酸塩基調節の重要なメカニズムです。慢性アシドーシスの間、腎臓でグルタミナーゼが誘導され、排泄されるアンモニウムイオンの量が増加します。グルタミナーゼは腸にも存在するため、肝門脈のアンモニア濃度は0.26 mMに達することがあります（動脈血アンモニアは0.02 mMです）。

機能

グルタミナーゼの最も重要な機能の一つは、中枢神経系のニューロンの軸索末端に見られます。グルタミン酸は中枢神経系で最も使用される興奮性神経伝達物質です。神経伝達のためにシナプスに放出された後、グルタミン酸は近くのアストロサイトによって迅速に取り込まれ、グルタミンに変換されます。このグルタミンは次にニューロンのプレシナプス末端に供給され、そこでグルタミナーゼが再びグルタミン酸に変換され、シナプス小胞に取り込まれます。「腎臓型」（GLS1）と「肝臓型」（GLS2）の両方のグルタミナーゼは脳で発現していますが、GLS2は中枢神経系のニューロンの核にのみ存在することが報告されています。

関連酵素

• トランスグルタミナーゼ

トランスグルタミナーゼ（TGase）としても知られるトランスグルタミナーゼは、331のアミノ基から構成される約38,000の分子量を持つ単量体タンパク質で、活性中心を持っています。これは、タンパク質とポリペプチドの分子内および分子間の共有結合架橋を触媒することができます。タンパク質の構造と機能を改善し、泡立ち、乳化、乳化安定性、熱安定性、水分保持能力、ゲル能力などの特性に重要な影響を与え、風味、味、食感、外観などを改善します。従来の肉加工技術では、水分保持能力、一貫性、食感を改善するために大量の塩とリン酸を添加することが一般的です。最近では、塩分とリン酸が少ない食品が広く推進されていますが、その食感や物理的特性は満足のいくものではありません。TG酵素は、肉製品の加工時に通常添加される品質改善剤-リン酸の一部を置き換えて、低塩肉製品を生産することができます。

図2. トランスグルタミナーゼの酵素構造。

• TG機能

TGの主な機能因子はトランスグルタミナーゼです。この酵素は人間、高等動物、植物、微生物に広く存在し、タンパク質分子間または分子内の架橋、タンパク質とアミノ酸の結合、タンパク質分子内のグルタミン残基の加水分解を触媒することができます。これらの反応を通じて、さまざまなタンパク質の機能特性を改善することができ、栄養価、食感構造、味、保存期間などが向上します。

応用

• 食品の食感を改善する。

TGは、タンパク質分子間の架橋を触媒することによって、タンパク質の多くの重要な特性を改善することができます。たとえば、酵素を使用して再組換え肉を生産する際、挽肉を結合させるだけでなく、さまざまな非肉タンパク質を肉タンパク質に架橋させることができ、肉製品の味、風味、組織構造、栄養が大幅に改善されます。

• タンパク質の栄養価を改善する。

TGは、特定の必須アミノ酸（例えばリジン）をタンパク質に共有結合させて、メイラード反応によってアミノ酸が破壊されるのを防ぎ、タンパク質の栄養価を改善することができます。トランスグルタミナーゼは、アミノ酸組成が不満足なタンパク質に不足しているアミノ酸を導入することもできます。発展途上国の人々は特にこれに関心を持っています。

• 耐熱性および耐水性のフィルムを形成する。

酵素によって架橋されたカゼインは脱水されて水不溶性のフィルムを得ることができます。このフィルムはキモトリプシンによって分解されるため、食品包装材料として使用できる食用フィルムです。