グルタミナーゼ

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グルタミナーゼは、L-β-グルタミンをL-グルタミン酸およびアンモニアに加水分解する反応を触媒する酵素である。グルタミナーゼはアミダーゼの一種である。本酵素は一部の細菌や植物根にも含まれるが、高等動物において強い活性を示す。動物の腎臓および肝臓由来酵素の至適pHは8.0であり、大脳皮質および大網由来酵素の至適pHは8～9とされ、性質が異なる。大腸菌由来酵素の至適pHは4.7～5.1である。本酵素はグルタミン酸により阻害され、リン酸活性化型および非活性化型の2種類が存在する。生体内では、末梢組織から移送されたグルタミンに由来して産生されるアンモニアが、体内のアルカリ貯蔵の調節（腎）および尿素合成（肝）に寄与する。

図1．グルタミナーゼの酵素構造。

分布

グルタミナーゼは門脈域の肝細胞で発現・活性化され、グルタミン酸デヒドロゲナーゼと同様に、尿素合成のためのNH3（アンモニア）を生成する。グルタミナーゼは腎尿細管の上皮細胞にも発現しており、産生されたアンモニアはアンモニウムイオンとして排泄される。このアンモニウムイオン排泄は、腎における酸塩基平衡調節の重要な機序である。慢性アシドーシス時には腎でグルタミナーゼが誘導され、アンモニウムイオン排泄量が増加する。グルタミナーゼは腸管にも存在するため、肝門脈血中アンモニア濃度は0.26 mMに達し得る（動脈血アンモニアは0.02 mM）。

機能

グルタミナーゼの最も重要な機能の一つは、中枢神経系における神経細胞の軸索終末で認められる。グルタミン酸は中枢神経系で最も広く用いられる興奮性神経伝達物質である。神経伝達のためにシナプス間隙へ放出された後、グルタミン酸は近傍のアストロサイトに速やかに取り込まれ、グルタミンへ変換される。このグルタミンは神経細胞のシナプス前終末へ供給され、そこでグルタミナーゼにより再びグルタミン酸へ変換され、シナプス小胞への充填に用いられる。脳では「腎型」（GLS1）および「肝型」（GLS2）の両グルタミナーゼが発現しているが、GLS2は中枢神経系ニューロンの核内にのみ存在すると報告されている。

関連酵素

• トランスグルタミナーゼ

トランスグルタミナーゼ（TGase）は、活性中心を有する単量体タンパク質であり、分子量は約38,000、331個のアミノ基から構成される。タンパク質およびポリペプチドの分子内・分子間の共有結合性架橋を触媒することができる。これによりタンパク質の構造および機能が改善され、起泡性、乳化性、乳化安定性、耐熱性、保水性、ゲル形成能などのタンパク質特性に顕著な影響を与え、風味、食感、組織、外観等の改善につながる。従来の食肉加工技術では、保水性、結着性およびテクスチャーを向上させる目的で、多量の食塩およびリン酸塩を添加するのが一般的であった。近年、減塩・低リン酸塩食品が広く推進されているが、テクスチャーや物性が十分でない場合がある。TG酵素は、食肉製品加工において通常添加される品質改良剤であるリン酸塩の一部を代替し、低塩食肉製品の製造を可能にする。

図2．トランスグルタミナーゼの酵素構造。

• TGの機能

TGの主要な機能因子はトランスグルタミナーゼである。本酵素はヒト、高等動物、植物および微生物に広く存在し、タンパク質分子間または分子内の架橋、タンパク質とアミノ酸の結合、ならびにタンパク質分子中のグルタミン残基の加水分解を触媒する。これらの反応を通じて、栄養価、組織構造、嗜好性および保存性など、各種タンパク質の機能特性を改善できる。

用途

• 食品テクスチャーの改善

TGは、タンパク質分子間の架橋反応を触媒することにより、タンパク質の多くの重要な特性を改善できる。例えば、再構成肉の製造において本酵素を用いると、挽肉同士を結着させるだけでなく、各種の非食肉タンパク質を食肉タンパク質と架橋させることができ、食肉製品の風味、食感、組織構造および栄養性を有意に向上させる。

• タンパク質の栄養価の向上

TGは、特定の必須アミノ酸（例：リジン）をタンパク質に共有結合的に架橋し、メイラード反応によるアミノ酸の損失を抑制することで、タンパク質の栄養価を高めることができる。また、トランスグルタミナーゼは、アミノ酸組成が不十分なタンパク質に不足アミノ酸を導入することも可能であり、特に開発途上国において関心が高い。

• 耐熱性・耐水性フィルムの形成

本酵素により架橋されたカゼインは、脱水により水不溶性フィルムとして得ることができる。このフィルムはキモトリプシンにより分解されるため、食品包装材料として使用可能な可食性フィルムである。