GLA

関連する読書

紹介

α-ガラクトシダーゼ（GLAとも呼ばれる）は、α-1,6結合末端を含むガラクトシドの残基を触媒することができます（コットンシード糖、スタキオース、ハニー二糖などを含む）。α-ガラクトシダーゼは自然界に広く存在し、細菌、真菌、酵母およびその他の微生物から抽出することができます。しかし、α-ガラクトシダーゼの直接抽出は、酵素活性が低く、耐熱性が悪く、発酵収率が低いという欠点があり、α-ガラクトシダーゼの応用をある程度制限しています。

α-ガラクトシダーゼの構造

酵素の空間構造は、その触媒メカニズムと特性を決定することがよくあります。α-ガラクトシダーゼは本質的に糖タンパク質であり、糖鎖はアセチルグルコサミンおよびアスパラギン酸残基によってタンパク質構造に結合しています。α-ガラクトシダーゼは通常、N末端ドメイン、C末端ドメイン、および触媒ドメインの3つの部分から構成されており、一部のα-ガラクトシダーゼは追加の構造ドメイン（逆平行ゼリー領域、βシート領域など）を持っています。構造の組成が異なるため、α-ガラクトシダーゼは異なる触媒特性を持ちます。例えば、最初のグループのα-ガラクトシダーゼ（GH36ファミリー）は、分岐のないハニー二糖およびコットンシード糖の加水分解に適しているのに対し、2番目のグループのα-ガラクトシダーゼ（GH27ファミリー）は、ガラクトースおよびマンノースの加水分解に適していますが、触媒残基は通常、グルタミン酸またはアスパラギン酸残基です。

α-ガラクトシダーゼの酵素特性

異なる供給源からのα-ガラクトシダーゼの酵素特性は大きく異なります。細菌由来のα-ガラクトシダーゼは一般に最適pHが6-8、最適温度が35-45℃であるのに対し、真菌由来のα-ガラクトシダーゼは最適温度範囲が40-80℃、最適pHが4-8です。さまざまなα-ガラクトシダーゼの金属イオンに対する耐性も異なります。

機能

この酵素は、グリコ脂質および糖タンパク質から末端のα-ガラクトシル部分を加水分解するホモ二量体糖タンパク質です。主にセラミドトリヘキソシドを加水分解し、メリビオースをガラクトースとグルコースに加水分解することができます。

α-ガラクトシダーゼの効果

食事にα-ガラクトシダーゼを追加することで、α-ガラクトシドを分解し、α-ガラクトシドの抗栄養効果を排除し、腸の浸透圧を低下させ、スリミの粘度を減少させ、腸の水通過率を改善します。植物細胞壁を破壊し、細胞内栄養素の放出を促進し、家畜や家禽の栄養利用を増加させ、生産性能を改善し、有害な細菌の発酵を抑制し、有害ガスの生成を減少させ、病原菌の蓄積を防ぎ、有益な細菌の数を増加させることができます。病原菌の蓄積を防ぎ、有益な細菌の数を増加させ、家畜や家禽の腸の健康を維持することができます。

欠陥

ヒトのα-GALの欠陥は、α-D-ガラクトシルグリコ脂質部分を分解できないことから生じる稀なリソソーム蓄積障害およびスフィンゴリピドーシスであるファブリー病を引き起こします。特徴的な症状には、手足の痛みのエピソード（四肢感覚異常）、皮膚の暗赤色斑点（血管角化腫）、発汗の減少（低発汗）、視力の低下（角膜混濁）、消化器系の問題、聴力喪失、耳鳴りなどがあります。合併症は生命を脅かす可能性があり、進行性の腎障害、心臓発作、脳卒中を含むことがあります。この病気は遅発性であり、心臓または腎臓のみに影響を与えることがあります。しかし、他のX連鎖疾患とは異なり、この状態は欠陥のあるGLA遺伝子のコピーを1つだけ持つ女性にも重大な医療問題を引き起こします。