エンドプロテイナーゼ

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ペプチダーゼの紹介

ペプチダーゼはペプチド鎖を加水分解できる酵素であり、主にエンドペプチダーゼとエキソペプチダーゼの2つの主要なタイプに分けられます。エンドペプチダーゼはポリペプチド鎖内の特定のペプチド結合に作用し、動物の消化管に存在するペプシン、トリプシン、キモトリプシンなどが含まれます。これらの酵素は異なるアミノ酸から構成されるペプチド結合に特異的です。タンパク質ペプチド鎖の両端のペプチド結合に作用する酵素は、アミノ末端のペプチド結合に作用するものをアミノペプチダーゼと呼び、カルボキシ末端のペプチド結合に作用するものをカルボキシペプチダーゼと呼びます。食品タンパク質は、さまざまなペプチダーゼの連続的な作用を通じて消化管内で遊離アミノ酸に分解されます。

エンドペプチダーゼ

エンドペプチダーゼは、一般的にプロテアーゼとして知られ、主にタンパク質ポリペプチド鎖内のペプチド結合に作用して、長いタンパク質鎖を短いペプチド断片に分解します。プロテアーゼは構造的相同性に基づいて異なるクランに分けられ、サブクラスは配列相同性の程度に基づいてさらに異なるファミリーに分けられます。プロテアーゼがタンパク質を加水分解する際、作用する部位はペプチド結合の種類によって異なります。例えば、トリプシンは切断点のカルボキシル側に基本アミノ酸（アルギニン、リジン）を持つペプチド結合を必要とし、ペプシンは切断点の両端に芳香族アミノ酸を必要とします。バチルス・サブチリス基本プロテアーゼは、切断点のカルボキシル側に疎水性芳香族アミノ酸（トリプトファン、チロシン、フェニルアラニン）を必要とします。このプロテアーゼが必要とする切断部位の特異性は、プロテアーゼの基質特異性と呼ばれます。プロテアーゼの基質特異性は、特定の構造を持つペプチドをターゲットにして得るために利用できます。

エンドペプチダーゼの例

食品の品質への影響

ココア

ココア豆の発酵中に、優勢なエンドペプチダーゼ（アスパラギン酸エンドペプチダーゼ、最適pH 3.5）とカルボキシペプチダーゼ（最適pH 5.8）が分泌されます。ココアカルボキシペプチダーゼは、カルボキシル末端のアルギニン、リジン、プロリン残基を加水分解できず、疎水性アミノ酸により適しており、酸性アミノ酸の加水分解は遅いです。これら2つの酵素の作用によって生成される疎水性の遊離アミノ酸と親水性ペプチドは、ココアの特有の香りの前駆体を生成します。

チーズ

微生物細胞に加えて、チーズ抽出物にも細胞外および細胞内ペプチダーゼ活性が含まれています。微生物の自己溶解によって放出されるエキソペプチダーゼは、カゼインオリゴペプチドの分解に非常に重要な役割を果たします。ペニシリウム・カマンベールおよびペニシリウム・アルビカンスを用いてソフトチーズを作ると、チーズの熟成は主にタンパク質加水分解酵素によって制御されます。カプセル処理された組換えアミノペプチダーゼは、チェダーチーズの発酵プロセスを短縮し、チーズの感覚評価スコアを改善することができました。