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アンジオテンシン変換酵素

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公式フルネーム
アンジオテンシン変換酵素
背景
アンジオテンシン変換酵素（EC 3.4.15.1、以下「ACE」）は、血管収縮を引き起こすことにより間接的に血圧を上昇させる。これは、アンジオテンシンIをアンジオテンシンIIに変換し、生成されたアンジオテンシンIIが血管を収縮させるためである。このため、ACE阻害薬として知られる医薬品が降圧目的で用いられる。ACE、アンジオテンシンIおよびアンジオテンシンIIは、体液量の調節を介して血圧を制御するレニン・アンジオテンシン系（RAS）を構成する要素である。ACEは、血管内皮（内層）の細胞により肺および腎臓で分泌される。
同義語
ACE；アンジオテンシン変換酵素；EC 3.4.15.1；ジペプチジルカルボキシペプチダーゼI；ペプチダーゼP；ジペプチド加水分解酵素# ペプチジルジペプチダーゼ；アンジオテンシン変換酵素；キニナーゼII；アンジオテンシンI変換酵素；カルボキシカテプシン；ジペプチジルカルボキシペプチダーゼ；「ハイパーテンシン変換酵素」ペプチジルジペプチダーゼI；ペプチジル‐ジペプチド加水分解酵素；ペプチジルジペプチド加水分解酵素；内皮細胞ペプチジルジペプチダーゼ；ペプチジルジペプチダーゼ‐4；PDH；ペプチジルジペプチド加水分解酵素；DCP
カタログ 製品名 EC番号 CAS番号 ソース 価格
EXWM-4053 ペプチジルジペプチダーゼ A EC 3.4.15.1 9015-82-1 お問い合わせ
NATE-0897 ネイティブラットアンジオテンシン変換酵素 EC 3.4.15.1 9015-82-1 ラット肺 お問い合わせ
NATE-0866 ネイティブ牛アンジオテンシン変換酵素 EC 3.4.15.1 牛の肺 お問い合わせ
NATE-0015 ネイティブラビットアンジオテンシン変換酵素 EC 3.4.15.1 9015-82-1 ウサギの肺 お問い合わせ
NATE-0014 ネイティブ豚アンジオテンシン変換酵素 EC 3.4.15.1 9015-82-1 豚の腎臓 お問い合わせ
関連情報

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アンジオテンシン変換酵素（ACE）は、キニナーゼIIまたはペプチジルカルボキシペプチダーゼとも呼ばれる。ACEは血管内皮細胞膜結合型酵素であり、ペプチドのC末端から2残基を切断することにより、ペプチド鎖のC末端を加水分解する。ACEはヒト体内の各種組織に広く分布し、精巣上体、精巣および肺に豊富に存在する。なかでも肺毛細血管内皮細胞におけるACE活性が最も高い。ACEは内皮細胞表面に結合して存在し、血中循環中にも可溶性として認められる。

アンジオテンシン変換酵素のタンパク質構造 図1．アンジオテンシン変換酵素（ACE）のタンパク質構造。

機能

  • アンジオテンシンIからアンジオテンシンIIへの変換を触媒する。
  • ブラジキニンを不活化する。
  • これら2つの機能により、ACEは高血圧、心不全、糖尿病および高血圧等の疾患治療における理想的な標的となっている。ACE阻害薬はアンジオテンシンIIの産生を低下させ、ブラジキニン活性を増強する。
  • さらに、ACEはアンジオテンシンのアンジオテンシンへの変換も触媒し得る。
  • ACE検査では、肺癌患者で低値を示す。

作用機序

ACEは亜鉛メタロプロテアーゼであり、亜鉛イオンはペプチド加水分解の触媒反応に直接関与するため、その活性に極めて重要である。したがって、ACEは金属キレート剤により阻害され得る。E384残基は二重の機能を有することが示されている。まず、求核剤として水を活性化する一般塩基として作用し、その後、C–N結合を開裂させる一般酸として作用する。塩化物イオンの役割は非常に複雑で、議論のあるところである。塩化物によるアニオン活性化はACEの特徴である。実験により、加水分解に対する塩化物の活性化作用は基質に強く依存することが示されている。例えば加水分解速度を増加させる一方で、Hip-His-LeuはHip-Ala-Proなど他の基質の加水分解を阻害する。生理条件下では、本酵素はアンジオテンシンIに対して最大活性の約60%に達する一方、ブラジキニンに対しては最大活性に達する。したがって、ACEにおけるアニオン活性化は、より高い基質特異性を付与し得ると推定される。別の仮説として、塩化物は単に酵素全体の構造を安定化する可能性が示唆されている。

臨床的意義

血清ACE測定は主として肺疾患の診断に用いられ、他の系統疾患の診断および治療においても一定の有用性を有する。　

参考文献

  1. Skeggs LT.; et al. The preparation and function of the hypertensin-converting enzyme. The Journal of Experimental Medicine. 1956, 103 (3): 295–9.
  2. Natesh R.; et al. Crystal structure of the human angiotensin-converting enzyme-lisinopril complex. Nature. 2003, 421 (6922): 551–4.
  1. Lung disease

    2. The majority of patients with sarcoidosis have increased serum ACE activity, and the positive rate and amplitude are related to the disease activity and the extent of the lesion. Pulmonary tuberculosis can also be elevated, while serum ACEs such as asthma attacks, acute cardiogenic pulmonary edema, chronic obstructive pulmonary disease, spontaneous pneumothorax, pulmonary fibrosis, adult respiratory distress syndrome, etc. all have varying degrees of decline. 　

  2. Liver disease

    3. The ACE activity of most patients with liver disease is increased, and the increasing amplitude is in order of cirrhosis, acute hepatitis, and chronic hepatitis.

  3. Thyroid disease

    4. The ACE activity of patients with hyperthyroidism is significantly higher than that of other thyroid diseases, and the level of enzyme activity is positively correlated with the content of T3 and T4.

  4. Other

    5. Diabetes, iritis, immunoblastic sarcoma, etc., serum ACE increased; hypertension, colitis, etc. decreased.

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