A2AP

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α2-アンチプラスミン（α2-AP）は、肝臓で合成される糖タンパク質である。α2-アンチプラスミンはプラスミンと結合してこれを不活化する。血漿α2-アンチプラスミンの測定には活性および抗原量の測定が含まれ、動脈・静脈血栓症、悪性腫瘍、ならびにα2-AP欠乏症の補助診断法として用いられる。

図1．α2-APの構造。

検査方法

臨床的意義

1. 低下

重篤な肝疾患、術後、播種性血管内凝固（DIC）、および遺伝性α2-AP欠乏症で認められる。I型では血漿α2-アンチプラスミンの抗原量および活性が低下し、II型では抗原量は正常である一方、活性が低下する。A2AP欠乏症の報告例は極めて少ない（<20例）。プラスミンは血栓を分解するため、プラスミン阻害の低下は出血傾向を来し、報告例ではより重篤である。肝硬変ではα2-アンチプラスミン産生が低下し、その結果プラスミン不活化が減弱して線溶亢進を来す。これは肝疾患に伴う出血リスク増加と関連する。

2. 上昇

妊娠、分娩、月経などの生理的変化で認められる。病的変化としては、動脈・静脈血栓症および悪性腫瘍が挙げられる。

相互作用

α2-アンチプラスミンは、好中球エラスターゼおよびプラスミンと相互作用することが示されている。

好中球エラスターゼ

好中球エラスターゼは、キモトリプシンと同じファミリーに属するセリンプロテアーゼであり、広い基質特異性を有する。炎症時に好中球およびマクロファージから分泌され、細菌および宿主組織を破壊する。また、DNAに対する高い親和性により好中球細胞外トラップ（NETs）にも局在し、これはセリンプロテアーゼとしては特異な性質である。

図2．好中球エラスターゼの構造。

プラスミン

プラスミンはフィブリンを溶解し得るセリンプロテアーゼである。線溶に加え、プラスミンは他の多くの系を介してタンパク質分解にも関与する。すなわち、コラゲナーゼ（補体系の一部メディエーター）を活性化し、グラーフ卵胞壁を脆弱化させて排卵を誘導する。線溶酵素は炎症にも関与する。フィブリン、フィブロネクチン、トロンボスポンジン、ラミニン、ならびにフォン・ヴィレブランド因子を切断する。血漿タンパク質であり、トリプシンと同様にセリンプロテアーゼファミリーに属する。

図3．プラスミンの構造。

1. α2-AP activity detection

After adding plasmin and chromogenic substrate to test plasma and normal control plasma diluted with different concentrations for a certain period of time, colorimetry is performed at 405nm wavelength, and the standard curve is checked to obtain the activity of test plasma α2-AP.

2. α2-AP content detection

Add the known standard and the specimen to be tested into the microwells of an enzyme-linked reaction plate coated with anti-α2-AP antibody, and incubate at 37°C to make α2-AP and its antibody fully bind. After washing several times, add the same antibody labeled with enzyme and incubate at 37°C to form an antibody-α2-AP-enzyme-labeled antibody complex. Wash off the unbound enzyme-labeled antibody and then add the enzyme substrate. The substrate is hydrolyzed by the enzyme to develop color. The stop solution is added to terminate the reaction. The absorbance is measured at 450nm wavelength, and the standard curve is checked to obtain the antigen content of the tested plasma α2-AP.