モスプロトオンコジーンによってコードされるセリン/スレオニンプロテインキナーゼは、減数分裂中の細胞周期制御において重要な役割を果たします。Mosタンパク質は、M期プロモーターであるMPFの活性化と安定化に必要です。細胞静止因子（CSF）として知られる大規模な多タンパク質複合体の一部として、Mosは脊椎動物の卵が第II期中期で停止する原因となります。体細胞でのMos発現は、細胞周期の乱れを引き起こし、細胞毒性や腫瘍化につながることがあります。Mosの既知のすべての生物学的活性は、ミトジェン活性化プロテイン（MAP）キナーゼ経路の活性化によって媒介されています。

イントロダクション

セリン/スレオニンプロテインキナーゼスーパーファミリーに属する最初のオンコジーンとして発見されたのがc-mosです。mos遺伝子はレトロウイルス性オンコジーンの細胞ホモログであることが判明しました。モロニー・マウリンサルコーマウイルスの一部として、mos遺伝子は374アミノ酸からなるタンパク質をコードします。vMosのアミノ末端に存在する30番目のアミノ酸は、ウイルスenv配列（5アミノ酸）とc-mas開始コドン上流の配列（26アミノ酸）の融合によって生成されます。プロテインキナーゼドメインは、v-Mosのアミノ酸残基100からカルボキシ末端までに及びます。

MOSの相互制御

M期（有糸分裂および減数分裂）制御の最も満足のいくモデルは、主要なプロテインキナーゼ同士の相互制御を含みます。有糸分裂の場合、これらのプロテインキナーゼにはMPF、NIMA、MPM2キナーゼ、MAPキナーゼ（またはそのホモログ）が含まれます。これらのキナーゼに加えて、Mosも脊椎動物の減数分裂制御に必要です。MPFおよびMAPキナーゼの制御におけるMosの役割は広く研究されています。これらの研究に基づき、これらのキナーゼの相互制御またはフィードバック制御のメカニズムが明らかになりつつあります。

MOS関連タンパク質

細胞内でのMosの生化学的機能を理解するために、Mos関連タンパク質の同定が試みられてきました。初期のゲル分画研究では、MosがMos形質転換細胞内で大きな分子複合体に分画されることが示されました。もちろん、Mosは卵内の大規模多タンパク質複合体CSFの一部です。これまでのところ、Mosは微小管および中間フィラメントタンパク質ビメンチンと関連していることが示されています。Mos-チューブリン複合体にはf34cdc2も含まれています。また、p35cdと呼ばれる別のp34cdc2アイソフォームが、形質転換細胞内でv-Mosと関連していることも示されています。Mosと微小管の相関は、Mosが減数分裂紡錘体の構造と機能を制御する役割を支持します。しかし、Mosと微小管の相互作用の性質は複雑です。微小管が解離して大・中・小のサイズになる条件下では、Mosは最も大きな微小管部分に優先的に位置します（68）。したがって、その非常に特異的な役割から予想されるように、Mosと微小管の相互作用は微小管関連タンパク質（MAPs）によって影響を受ける可能性があります。未解決の問題は、Mosが微小管に結合し、MAPKKや他のタンパク質をリン酸化するかどうかです。上述の通り、Mosはin vitroでチューブリンをリン酸化できますが、in vivoでリン酸化されるかどうかは今後の課題です。

参考文献:

1. Singh B; 他。Mosと細胞周期。Prog Cell Cycle Res. 1998年、3: 251–9。
2. Lenormand, JL、MosはMyoDとE12タンパク質のヘテロ二量体化を促進することで筋分化を活性化する。Mol. Cell. Biol. UNITED STATES. 1997年、17 (2): 584–93。