酵素の触媒特性

酵素はタンパク質（中には触媒作用を持つRNAもある）であり、細胞内の化学反応を加速する独自の能力を持っています。酵素は反応後も変化せず、反応速度を高めます。さまざまなメカニズムで機能しますが、いずれも反応の活性化エネルギーを低下させることで反応速度を高めます。タンパク質と同様に、酵素は熱、アルコール、濃縮酸、アルカリ試薬によって凝固します。現在までに2,000種類以上の酵素が発見されています。

酵素のいくつかの特徴は以下の通りです:

(1) 酵素は独自の性質を持ち、さまざまな特異性を示しますが、特定の基質に対して非常に高い特異性を持っています。酵素の活性部位は特定の基質に強い親和性を示し、さらに基質の立体構造をわずかに変化させます。これは反応基質に適応するための「誘導適合」と呼ばれ、この誘導適合によって遷移状態が安定化し、反応の活性化エネルギーが低下します。同じ触媒は複数の反応に適用できません。立体特異性とは、酵素が異なる光学異性体を識別し、特定の異性体のみに反応することを意味します。グループ特異的酵素は、特定の基を持つ物質群を触媒する酵素を指します。

(2) 酵素は非常に効率的で強力な触媒能を持ち、1秒間に約100～10,000個の基質分子を生成物に変換し、非触媒反応よりも10³～10⁸倍速く進行します。酵素は基質から生成物への変換速度を高めても、平衡定数には影響を与えません。基質分子が生成物に変換される数はターンオーバー数と呼ばれます。通常の細胞条件下では、化学反応を触媒するために必要な酵素の量はごくわずかです。

(3) 酵素自体は反応中に変化しません。酵素のアミノ酸残基が切断されたり、基質と共有結合を形成したりすることがありますが、通常はこれらの結合を再形成したり、基質と分離したりして、酵素が再び他の基質と結合できるようになります。

(4) 酵素はさまざまな方法でアロステリックに調節されますが、触媒自体の活性は制御できません。時には、活性化因子や補酵素が酵素触媒作用に必要であり、酵素と金属イオンとの間に弱い結合が存在することで酵素の効力が高まります。無機物質はしばしば活性化因子として知られています。さらに、酵素の立体構造を変化させることでアロステリックに酵素機能を阻害する分子も存在します。多くの医薬品の使用は、体内で酵素阻害剤として作用することに関連しています。

(5) 酵素触媒の効果は、最適温度で最大となります。最適温度の上昇や低下のいずれも、触媒活性の低下をもたらします。

(6) 酵素の生化学的触媒作用は、溶液のpHにも依存します。酵素はpH5～7の最適pH範囲で最大の能力を発揮します。

(7) 酵素の触媒活性は、競合阻害剤、非競合阻害剤、または不可逆的阻害剤によって阻害されることがあります。競合阻害剤は可逆的に酵素の活性部位に結合し、基質の結合を妨げます。非競合阻害剤は活性部位以外の部位に結合し、酵素の活性を低下または消失させます。不可逆的阻害剤は酵素と結合して酵素を不活性化します。

(8) 反応物の濃度が増加すると、酵素が基質で飽和するまで反応速度が上昇しますが、酵素量を増やすことで反応速度は継続的に高まります。

(9) 酵素は逆方向にも機能でき、酵素自体が反応の方向を決定しないことを示しています。酵素は平衡に達するまで反応速度を加速する役割のみを果たします。

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