酵素の触媒特性

酵素は、細胞内の化学反応を加速する独自の能力を有するタンパク質（触媒活性を有するRNAである場合もある）です。酵素は反応後も変化することなく、反応速度を高めます。作用機序は多岐にわたりますが、いずれも反応の活性化エネルギーを低下させることで反応速度を増大させます。タンパク質と同様に、酵素は熱、アルコール、濃酸およびアルカリ性試薬により凝固することがあります。これまでに2,000種類を超える酵素が発見されています。

酵素の主な特性は以下のとおりです：

(1) 酵素は自然界に特有の存在であり、特異性の程度はさまざまですが、特定の基質に対して高い特異性を示します。酵素の活性部位は特定の基質に対して強い親和性を示し、さらに基質の立体配座をわずかに変化させます。これは反応基質に適合するための「誘導適合（induced fit）」として知られており、この誘導適合により遷移状態が安定化され、反応の活性化エネルギーが低下します。同一の触媒を複数の反応に適用することはできません。立体特異性とは、酵素が異なる光学異性体を識別し、そのうち一方の異性体のみに反応する性質を指します。群特異性酵素とは、特定の官能基を有する一群の物質を触媒する酵素を指します。

(2) 酵素は極めて効率的で高い触媒能を有し、1秒あたり約100～10,000分子の基質を生成物へ変換し、非触媒反応と比較して10^3～10^8倍速く反応を進行させます。酵素は、基質から生成物への変換速度を増加させても、平衡定数には影響を与えません。基質分子が生成物へ変換される数はターンオーバー数（turnover number）と呼ばれます。通常の細胞内条件下では、化学反応を触媒するために必要な酵素量は一般に少量で足ります。

(3) 酵素自体は反応中も変化しません。酵素のアミノ酸残基が切断されたり、基質と共有結合を形成したりする場合がありますが、通常は切断された結合を再形成する、または基質から解離することができるため、酵素は追加の基質と再び結合できます。

(4) 酵素はさまざまな手段によりアロステリックに調節され得ますが、触媒活性そのものは制御できません。酵素触媒には、活性化因子や補酵素が必要となる場合があり、酵素と金属イオンとの弱い結合の存在により酵素活性（ポテンシー）の増強に寄与します。無機物質はしばしば活性化因子として知られています。さらに、酵素の立体配座を変化させることでアロステリックに酵素機能を阻害する分子も存在します。多くの医薬品の使用は、体内における酵素阻害作用と関連しています。

(5) 酵素触媒の有効性は至適温度で最大となります。至適温度の上昇または低下のいずれも、触媒活性の低下をもたらします。

(6) 酵素による生化学的触媒作用は溶液のpHにも依存します。酵素はpH 5～7の範囲にある至適pHで最大の活性を発揮します。

(7) 酵素の触媒活性は、競合阻害剤、非競合阻害剤、または不可逆阻害剤により阻害され得ます。競合阻害剤は酵素の活性部位に可逆的に結合し、基質の結合を阻害します。非競合阻害剤は活性部位以外の部位に結合し、酵素活性を低下させる、または不活性化します。不可逆阻害剤は酵素と結合して不活性化します。

(8) 反応物濃度の増加は、酵素が基質で飽和するまで反応速度を増加させます。一方、酵素量の増加は反応速度を継続的に増強します。

(9) 酵素は逆方向にも作用し得るため、酵素が反応の方向性を決定するわけではありません。酵素は平衡に達するまで反応速度を加速する機能のみを担います。

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