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研究、診断および産業用の酵素

大腸菌由来グルタミン酸脱水素酵素 (NAD(P))、組換え品

番号
NATE-0981
説明
グルタミン酸脱水素酵素(GLDH)は、ほとんどの微生物および真核生物のミトコンドリアに存在する酵素であり、尿素合成に必要な他のいくつかの酵素と同様です。この酵素は、グルタミン酸をα-ケトグルタル酸に変換し、その逆も行います。動物では、生成されたアンモニアは通常、尿素回路の基質として使用されます。一般的に、α-ケトグルタル酸からグルタミン酸への反応は哺乳類では発生せず、グルタミン酸脱水素酵素の平衡はアンモニアとα-ケトグルタル酸の生成を優先します。
略語
GLDH (NAD(P))、組換え(E.coli)
エイリアス
GLDH
ソース
E.coli
アプリケーション
診断テストにおいて、アンモニア、尿素、L-グルタミン酸、グルタミン酸ピルビン酸トランスアミナーゼおよびロイシンアミノペプチダーゼの測定のために、組換えグルタミン酸デヒドロゲナーゼを使用してください。
外観
白色凍結乾燥物
アクティビティ
>80 U/mg
CAS番号
2604152
汚染物質
アルコール脱水素酵素: <0.005 乳酸脱水素酵素: <0.005 マレート脱水素酵素: <0.005 "NADH-オキシダーゼ": <0.005 NH4: <0.05 μg/mg 凍結乾燥物
分子量
関連酵素のサイズは約2 200 kDで、8つのサブユニットを持ちます; 1つのサブユニットのサイズは280 kDです。
pH安定性
5.5-6.5
ミカエリス定数
L-グルタミン酸: 1.8 x 10-3 mol/l NADP: 4.7 x 10-5 mol/l α-ケトグルタル酸: 7.0 x 10-4 mol/l NH4+: 3.2 x 10-3 mol/l NADPH: 2.6 x 10-5 mol/l NADまたはNADHのKm値は、その抑制作用のために取得が困難です。
特異性
L-グルタミン酸の酸化はADPによって刺激され、GTPによって抑制されます。対照的に、アラニン、ロイシン、イソロイシン、メチオニン、バリン、ノルロイシン、ノルバリンおよび2-アミノブチレートの酸化はGTPによって刺激され、ADPによって抑制されます。
最適pH
8
アクチベーター
チオグリコール酸、b-メルカプトエチルアミン、EDTA、α, α'-ジピリジル
安定性
+2°Cから+8°Cの範囲内で12ヶ月間の仕様範囲内。乾燥した場所に保管してください。
阻害剤
4-クロロ水銀ベンゾエート, Na2S, ジエチルジチオカルバメート, 1,10-フェナントロリン, 8-ヒドロキシキノリン, NaN3, チロキシン, ヘパリン, スルホニルカルバミド, Cu2+, Hg2+, Ag2+, Fe3+, Zn2+, K+, PO42-, NO3-
同義語
グルタミン酸脱水素酵素 (NADP+); グルタミン酸脱水素酵素; 脱水素酵素; グルタミン酸 (ニコチンアミドアデニンジヌクレオチド (リン酸)); グルタミン酸脱水素酵素; L-グルタミン酸脱水素酵素; L-グルタミン酸脱水素酵素; NAD(P)-グルタミン酸脱水素酵素; NAD(P)H依存性グルタミン酸脱水素酵素; グルタミン酸脱水素酵素 (NADP); GLDH

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