トランスフェラーゼは、特定の官能基を1つの分子（ドナー）から別の分子（アクセプター）に移動させる酵素のクラスです。トランスフェラーゼは、数百の異なる生化学的経路に関与しており、生命の中で最も重要なプロセスのいくつかに不可欠です。トランスフェラーゼは無数の細胞反応に参加し、翻訳中にも利用されます。メカニズム的には、以下の反応を触媒する酵素はトランスフェラーゼと見なされます。

図1. レドックス反応。

Xはしばしば補酵素であるドナーであり、Yはアクセプターです。グループはトランスフェラーゼの活性によって移動される官能基です。

命名法

トランスフェラーゼの系統的な名前は「ドナー:アクセプターグループトランスフェラーゼ」の形式に基づいています。例えば、メチルアミン:L-グルタミン酸N-メチルトランスフェラーゼは、トランスフェラーゼメチルアミン-グルタミン酸N-メチルトランスフェラーゼの標準的な名前であり、ここでメチルトランスフェラーゼはECカテゴリ、メチルアミンはドナー、L-グルタミン酸はアクセプターです。それにもかかわらず、トランスフェラーゼのより頻繁に使用される命名法は「アクセプターグループトランスフェラーゼ」または「ドナーグループトランスフェラーゼ」の形式であることが多いです。実際には、多くの分子はこの用語を利用して言及されていないため、より一般的な名称が適用されています。

歴史

1930年代には、最も重要なトランスフェラーゼのいくつかが発見されました。アミノ酸からケト酸へのNH₂基の移動を意味するトランスアミネーションは、1930年に初めて確認され、これは鳩の胸筋に付随していたグルタミン酸の消失後に確認され、1937年にその反応メカニズムの発見によって確認されました。この可逆反応は他の組織にも適用でき、アミノ転送を介してアミノ酸を生成する主要な選択肢として類似の移動が行われる可能性の基礎を築きます。1953年には、酵素UDP-グルコースピロリン酸化酵素がトランスフェラーゼであることが明らかになり、UDP-グルコースと有機ピロリン酸からUTPとG1Pを可逆的に生成できることが発見されました。トランスフェラーゼにおけるもう一つの歴史的な重要な発見は、カテコールアミンの分解メカニズムをカテコール-O-メチルトランスフェラーゼによって明らかにしたことであり、これはジュリアス・アクセルロッドの1970年の生理学または医学のノーベル賞の大部分を占めています。

分類

現在まで、トランスフェラーゼの分類は新しいものが頻繁に発見されているため、まだ進行中です。トランスフェラーゼのカテゴリは、主に移動される生化学的グループのタイプに基づいて記述され、EC番号分類に基づいて10のグループに分けることができ、450以上の異なるユニークな酵素が含まれ、EC番号システムでEC 2の番号が付与されています。水素はトランスフェラーゼのターゲットを指す場合、官能基として認識されません。逆に、水素移動は電子移動を考慮して酸化還元酵素に分けられます。

バイオテクノロジーにおける応用

ターミナルトランスフェラーゼは、RNAプライマーなしで機能する数少ないDNAポリメラーゼの1つであり、既存のDNA分子の下流端または3'末端にデオキシヌクレオチドを追加することでDNAをラベル付けしたり、プラスミドベクターを生成したりすることができます。

高い多様性を持つグルタチオン転移酵素は、植物によって細胞の残りの部分から有毒金属を分離するために利用され、したがって除草剤や殺虫剤などの汚染物質を検出するバイオセンサーとして処理されることができます。グルタチオン転移酵素は、遺伝子組換え植物における生物的および非生物的ストレスに対する抵抗性を高めることもでき、現在、薬剤耐性における機能性のために抗癌薬のターゲットとして探求されています。現在、天然ゴムの唯一の商業的な供給源は、ヘベア植物です。

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