トランスフェラーゼ（EC 2）は、供与体分子から受容体分子へ特定の官能基を転移する酵素群である。場合によっては供与体および受容体の双方が基質となる一方、別の場合にはいずれか一方が補酵素となることもある。トランスフェラーゼは多岐にわたる生理機能において極めて重要であり、生体システムに不可欠な多数の生物学的反応を触媒する。これらの反応には、必須代謝、遺伝子制御、解毒などが含まれる。トランスフェラーゼは、酵素が作用する官能基に基づき、以下のサブクラスに分類される。

• EC 2.1：一炭素基転移酵素。メチルトランスフェラーゼ、ヒドロキシメチル基・ホルミル基および関連基転移酵素、カルボキシ基・カルバモイル基転移酵素、アミジノ基転移酵素を含む。
• EC 2.2：アルデヒドおよびケトン基転移酵素。本サブクラスには複数のトランスケトラーゼおよびトランスアルドラーゼが含まれる。
• EC 2.3：アシル基転移酵素。
• EC 2.4：グリコシル基、ヘキソシル基およびペントシル基転移酵素。本サブクラスの酵素は、転移される糖残基の種類に基づき、ヘキソシルトランスフェラーゼ、ペントシルトランスフェラーゼ、その他のグリコシル基転移酵素に分類できる。
• EC 2.5：アルキル基およびアリール基転移酵素。置換または非置換のアルキル基、もしくは関連基を転移する酵素。
• EC 2.6：含窒素基転移酵素。供与体から受容体へ含窒素基を転移する酵素である。EC 2.6.1には本サブクラスの大部分の酵素が含まれ、一般にアミノ酸である供与体から受容体へアミノ基を転移する酵素である。その他の転移酵素として、トランスアミナーゼ、オキシミノ基転移酵素、ならびにその他の含窒素基転移酵素が含まれる。
• EC 2.7：リン含有基転移酵素。リン酸基、二リン酸基、ヌクレオチジル残基およびその他の基を、アルコール基、カルボキシ基、含窒素基、またはリン酸基を含む受容体基へ転移する酵素。EC 2.7には多くのキナーゼが含まれる。
• EC 2.8：硫黄含有基転移酵素。硫黄含有基を転移する酵素であり、硫黄基の種類に基づいて分類できる。例えば、硫黄原子を転移するスルフルトランスフェラーゼ、硫酸基を転移するスルホトランスフェラーゼがある。
• EC 2.9：セレン含有基転移酵素、より具体的にはセレノトランスフェラーゼ。
• EC 2.10：金属転移酵素。モリブデンまたはタングステン含有基を転移する。

トランスフェラーゼは多面的な役割を担うことから、バイオメディカルおよびバイオテクノロジー研究における主要な標的として広く注目されている。トランスフェラーゼの機能不全は、多くの疾患の主要因となる。例えば、グルタチオンS-トランスフェラーゼ（GST）は、グルタチオン（GSH）と毒性化合物の抱合反応を触媒し、細胞の解毒を担う。しかし、この有用な機能はがん化学療法の妨げにもなり得る。すなわち、GSTの過剰発現は、がん細胞の多剤耐性と関連すると考えられている。別の例として、ファルネシルトランスフェラーゼは、ヒトがんの約3分の1における制御不能ながん細胞活性と関連している。この転移酵素はRasタンパク質の翻訳後修飾を触媒し、これはがん細胞活性に必須である。分子レベルでは、DNAメチル化は複製後エピジェネティック修飾の主要形態として機能し、遺伝子発現制御およびサイレンシングに広範に関与する。DNAメチル化およびメチル化維持は、3種類のDNAメチルトランスフェラーゼによって制御される。DNAメチルトランスフェラーゼの作用を理解し、これを調節することは、多くの関連疾患の治療につながる。化学および環境分野の応用では、バイオ燃料生産における潜在的役割から、複数種のアシルトランスフェラーゼが研究対象として関心を集めている。これらの転移酵素は、長鎖脂肪酸およびそのエステルの構造を、目的とする炭化水素混合物の前駆体へと変換する。したがって、アシルトランスフェラーゼに関する研究は、バイオ燃料生産効率の向上に寄与する。トランスフェラーゼは非常に広範な反応を触媒するため、その活性測定は相当に困難となり得る。第一に、一部のトランスフェラーゼは、顕著な分光学的特性を持たない2つの基質に作用するため、分光光度法、蛍光法、さらにはクロマトグラフィー法によるアッセイで反応進行を検出することが難しくなる。このような酵素の評価には、放射測定法や熱量測定法など、より高度な分析手法の適用が必要となる。一方で、別の酵素では基質および補因子の選択肢が豊富であり、基質および補因子の同定が活性測定に大きな影響を及ぼし得る。したがって、アッセイは、標的酵素活性および選択した基質に基づき慎重に設計する必要がある。 

図：グルタチオン転移酵素のサブユニットAにおける2つのドメイン。結合部位にグルタチオン（黄色のスティック表示）を示す。
参考文献：Fyfe, P. K., Westrop, G. D., Silva, A. M., Coombs, G. H., & Hunter, W. N. Proceedings of the National Academy of Sciences, 2012, 109(29), 11693–11698.

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