転移酵素（EC 2として指定される）は、特定の官能基を供与体分子から受容体分子に転送する酵素のクラスです。場合によっては、供与体と受容体の両方が基質であることもあれば、他の場合ではそのうちの一方が補酵素であることもあります。転移酵素は、広範な生理機能にとって非常に重要です。これらは、生体システムにとって重要な多くの生物学的反応を触媒します。これらの反応には、必須の代謝、遺伝子調節、解毒などが含まれます。転移酵素は、酵素が作用する官能基に基づいて以下のサブクラスに分類できます：

• EC 2.1: メチル転移酵素、ヒドロキシメチル、フォルミルおよび関連する転移酵素、カルボキシおよびカルバモイル転移酵素、アミジノ転移酵素を含む単一炭素転移酵素。
• EC 2.2: アルデヒドおよびケトン転移酵素。このサブクラスには、いくつかのトランスケトラーゼおよびトランスアルドラーゼが含まれます。
• EC 2.3: アシル転移酵素。
• EC 2.4: グリコシル、ヘキソシル、ペントシル転移酵素。このサブクラスの酵素は、転送される糖残基の種類に基づいて分類できます：ヘキソシル転移酵素、ペントシル転移酵素、その他のグリコシル群の転移酵素。
• EC 2.5: アルキルおよびアリール転移酵素。置換または非置換のアルキルまたは関連する基を転送する酵素。
• EC 2.6: 窒素転移酵素。これらの酵素は、供与体から受容体に窒素含有基を転送します。EC 2.6.1には、このサブクラスのほとんどの酵素が含まれ、一般的にはアミノ酸である供与体から受容体にアミノ基を転送する酵素です。他の転移酵素には、トランスアミナーゼ、オキシミノ転移酵素、その他の窒素含有基が含まれます。
• EC 2.7: リン転移酵素。リン酸、二リン酸、ヌクレオチジル残基、その他の基を受容体基に転送する酵素で、アルコール基、カルボキシ基、窒素含有基、またはリン酸基が含まれます。EC 2.7には、多くのキナーゼが含まれます。
• EC 2.8: 硫黄転移酵素。これらの酵素は、硫黄含有基を転送し、硫黄転移酵素による硫黄原子や硫酸転移酵素による硫酸基など、硫黄基の種類に基づいて分類できます。
• EC 2.9: セレン転移酵素、またはより具体的には、セレノ転移酵素。
• EC 2.10: モリブデンまたはタングステン含有基を転送する金属転移酵素。

転移酵素の多様な役割により、彼らは生物医学およびバイオテクニカル研究の人気のあるターゲットです。機能不全の転移酵素は、多くの病気の主な原因です。例えば、グルタチオンS-転移酵素（GST）は、グルタチオン（GSH）と毒性化合物の共役を触媒し、細胞の解毒を行います。しかし、この貴重なサービスは、GSTの過剰発現が癌細胞の多剤耐性に関連していると考えられるため、癌の化学療法を妨げます。別の例は、ファルネシル転移酵素で、これは人間の癌の3分の1における制御されていない癌細胞の活動に関連しています。この転移酵素は、癌細胞の活動に不可欠なRasタンパク質の翻訳後修飾を触媒します。分子レベルでは、DNAメチル化は、遺伝子調節およびサイレンシングに広く関与する複製後エピジェネティック修飾の主要な形態として機能します。DNAメチル化とメチル化の維持は、3つのDNAメチルトランスフェラーゼによって制御されています。DNAメチルトランスフェラーゼの作用を理解し、調整することは、多くの関連疾患の治療につながります。化学および環境応用において、いくつかのタイプのアシル転移酵素がバイオ燃料の生産における潜在的な役割のために研究の関心を集めています。これらの転移酵素は、長鎖脂肪酸およびそのエステルの構造を、望ましい炭化水素混合物の前駆体に変換します。したがって、アシル転移酵素に関する研究は、バイオ燃料の生産効率を向上させるでしょう。転移酵素は非常に広範な反応を触媒するため、その活性測定は非常に困難です。まず、一部の転移酵素は、重要な分光特性を持たない2つの基質に作用し、分光光度法、蛍光法、さらにはクロマトグラフィー法を使用して反応の進行を検出することを複雑にします。これらの酵素をテストするためには、放射線測定法や熱量測定法など、より高度な分析手法を使用する必要があります。しかし、他の酵素の場合、基質と補因子の選択肢は豊富であり、基質と補因子の同一性は活性測定に大きな影響を与える可能性があります。したがって、アッセイは、ターゲット酵素の活性と選択された基質に基づいて慎重に設計する必要があります。 

図：グルタチオン転移酵素のサブユニットAの2つのドメイン、結合部位にグルタチオン（黄色のスティックモード）を示す。
参考文献：Fyfe, P. K., Westrop, G. D., Silva, A. M., Coombs, G. H., & Hunter, W. N. Proceedings of the National Academy of Sciences, 2012, 109(29), 11693–11698.

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