温度の上昇に伴い、酵素反応速度も増加する。摂氏温度が10℃上昇すると、多くの酵素の活性は50%～100%増加する。反応温度の変動が1～2℃といったわずかな差であっても、結果に10%～20%の変化をもたらす可能性がある。この増加は一定の範囲内に限られ、温度がさらに上昇すると酵素の構造が破綻する。いったん酵素が変性すると、元に戻すことはできない。各酵素はアミノ酸およびペプチド間の結合を含む構造がそれぞれ異なるため、変性温度は酵素ごとに特異的である。多くの動物由来酵素は40℃を超えると急速に変性するため、酵素活性の測定（酵素定量）は通常、その温度よりやや低い条件で実施される。

図1．温度が反応速度に及ぼす影響。

時間の経過とともに、酵素は中程度の温度であっても失活する。一般に、酵素の保管は5℃以下が最も適している。低温では化学反応が遅くなる。酵素は凍結温度では最終的に不活性化するが、温度が再び上昇すると酵素活性の大部分が回復する。一方で、凍結により活性を失う酵素も存在する。

運動エネルギーと内部エネルギー

系の温度は、ある程度、系内分子の運動エネルギーの指標である。温度が上昇すると、すべての分子間の衝突頻度が増加する。これは、温度上昇に伴って速度および運動エネルギーが増大するためである。速度が速くなると衝突間隔が短くなる。その結果、活性化エネルギーに到達する分子が増え、反応速度が上昇する。分子がより速く運動するため、酵素と基質の衝突も増加する。したがって、運動エネルギーが低いほど系の温度は低く、同様に運動エネルギーが高いほど系の温度は高くなる。

系の温度が上昇すると、系内分子の内部エネルギーも増加する。分子の内部エネルギーには、分子の並進エネルギー、振動エネルギー、回転エネルギー、分子の化学結合に関与するエネルギー、ならびに非結合性相互作用に関与するエネルギーが含まれる。この熱の一部は化学ポテンシャルエネルギーに変換され得る。化学ポテンシャルエネルギーの増加が十分に大きい場合、活性タンパク質の三次元構造を規定する弱い結合の一部が切断されることがある。これによりタンパク質の熱変性が生じ、タンパク質は不活性化する。したがって、過剰な熱は、酵素または基質が変性して不活性化することで、酵素触媒反応の速度を低下させ得る。

至適温度

各酵素には、反応速度が最大となる温度範囲が存在する。この最大値は酵素の至適温度（temperature optimum）と呼ばれる。多くの酵素の至適温度は華氏98.6度（摂氏37度）付近である。低温および高温で良好に機能する酵素も存在する。例えば、北極圏の動物は低い至適温度に適応した酵素を有し、砂漠気候の動物は高い温度に適応した酵素を有する。しかし、酵素はタンパク質であり、他のタンパク質と同様に、華氏104度を超える温度で分解が始まる。したがって、酵素活性の範囲は、酵素が活性化し始める温度と、タンパク質が分解し始める温度によって規定される。

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