温度が上昇すると、酵素反応の速度も上昇します。温度が10度セ氏上昇すると、ほとんどの酵素の活性は50%から100%増加します。反応温度の変動が1度または2度の小さなものであっても、結果に10%から20%の変化をもたらす可能性があります。この増加は、上昇した温度が酵素の構造を破壊するまでの一定のポイントまでのみ発生します。一度酵素が変性すると、それを修復することはできません。各酵素はその構造やアミノ酸とペプチド間の結合が異なるため、変性するための温度は各酵素に特有です。ほとんどの動物酵素は40°C以上の温度で急速に変性するため、ほとんどの酵素測定はその温度よりもやや低い温度で行われます。

図1. 温度が反応速度に与える影響。

時間が経つにつれて、酵素は中程度の温度でも不活性化されます。酵素を5°C以下で保存することが一般的に最も適しています。低温は化学反応を遅くします。酵素は凍結温度で最終的に不活性になりますが、温度が再び上昇するとほとんどの酵素活性を回復しますが、一部の酵素は凍結時に活性を失います。

運動エネルギーと内部エネルギー

システムの温度は、ある程度、システム内の分子の運動エネルギーの指標です。温度が上昇すると、すべての分子間の衝突が増加します。これは、温度上昇に伴う速度と運動エネルギーの増加によるものです。速度が速くなると、衝突の間の時間が短くなります。これにより、より多くの分子が活性化エネルギーに達し、反応速度が増加します。分子がより速く動いているため、酵素と基質間の衝突も増加します。したがって、運動エネルギーが低いほどシステムの温度は低く、運動エネルギーが高いほどシステムの温度は高くなります。

システムの温度が上昇すると、システム内の分子の内部エネルギーも増加します。分子の内部エネルギーには、分子の平行移動エネルギー、振動エネルギー、回転エネルギー、分子の化学結合に関与するエネルギー、ならびに非結合相互作用に関与するエネルギーが含まれる場合があります。この熱の一部は化学的ポテンシャルエネルギーに変換されることがあります。この化学的ポテンシャルエネルギーの増加が十分に大きい場合、活性タンパク質の三次元形状を決定するいくつかの弱い結合が破壊される可能性があります。これにより、タンパク質の熱変性が引き起こされ、タンパク質が不活性化される可能性があります。したがって、過剰な熱は酵素触媒反応の速度を低下させる可能性があります。なぜなら、酵素または基質が変性して不活性になるからです。

最適温度

各酵素には、最大反応速度が達成される温度範囲があります。この最大値は、酵素の温度最適値として知られています。ほとんどの酵素の最適温度は約98.6度華氏（37度セ氏）です。低温および高温でうまく機能する酵素もあります。たとえば、北極の動物は低い最適温度に適応した酵素を持ち、砂漠気候の動物は高い温度に適応した酵素を持っています。しかし、酵素は依然としてタンパク質であり、すべてのタンパク質と同様に、104度華氏以上の温度で分解し始めます。したがって、酵素活性の範囲は、酵素が活性化し始める温度と、タンパク質が分解し始める温度によって決まります。

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