pHスケールは、サンプルの酸性度またはアルカリ性度を測定するために使用され、サンプル中に存在する水素イオンまたは水酸化物イオンの量を示します。pHの変化はアミノ酸原子や分子のイオン化を引き起こし、タンパク質の形状や構造を変化させ、その結果タンパク質の機能を損ないます。酵素もタンパク質であり、pHの変化によって影響を受けます。非常に高いまたは非常に低いpHは、ほとんどの酵素の活性を完全に失わせます。酵素が最も活性を示すpH値は最適pH値と呼ばれます。

図1. pHが反応速度に与える影響。

pHが酵素活性に与える影響

酵素の構造は酵素の活性に大きな影響を与えます。言い換えれば、酵素の構造の変化は化学反応の速度に影響します。反応媒体のpH値が変化すると、酵素の形状や構造も変化します。例えば、pHは酸性または塩基性アミノ酸のイオン化状態に影響を与えることがあります。酸性アミノ酸の側鎖にはカルボキシル基があり、塩基性アミノ酸の側鎖にはアミンを含む官能基があります。タンパク質中のアミノ酸のイオン化状態が変化すると、タンパク質の三次元構造を維持するイオン結合も変化します。これにより、タンパク質の機能が変化したり、酵素が失活したりする可能性があります。

pHが基質に与える影響

pHは酵素の活性だけでなく、基質の電荷や形状にも影響を与え、基質が活性部位に結合できなくなったり、生成物に変換されなくなったりします。狭いpH範囲内では、酵素や基質の構造や形態の変化は可逆的である場合があります。しかし、pHレベルが大きく変化すると、酵素や基質が変性することがあります。この場合、酵素と基質は互いを認識できなくなり、反応は起こりません。

最適pH

すべての酵素には理想的なpH値があり、これを最適pHと呼びます。最適pH条件下で、各酵素は最大の活性を示します。例えば、人間の胃の酸性環境で働く酵素の最適pHは、人間の血液の中性環境で働く酵素の最適pHよりも低くなります。pH値が理想的な条件から外れると、酵素の活性は低下し、やがて停止します。酵素は基質結合部位に活性部位を持ち、pH値の変化によって活性部位の形状も変化します。酵素やpHの変化の極端な程度によっては、これらの変化が酵素を永久的に「破壊」する場合もあれば、条件が酵素の望ましい範囲に戻ると酵素が正常に戻る場合もあります。

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