pHスケールは、サンプルの酸性またはアルカリ性を測定するために使用され、サンプルに存在する水素イオンまたは水酸化物の数を説明します。pHの変化は、アミノ酸の原子や分子のイオン化を引き起こし、タンパク質の形状や構造を変化させ、タンパク質の機能を損なうことになります。酵素もタンパク質であり、pHの変化の影響を受けます。非常に高いまたは非常に低いpHは、ほとんどの酵素の活性を完全に失わせることになります。酵素が最も活発に働くpH値は、最適pH値と呼ばれます。

図1. pHが反応速度に与える影響。

pHが酵素活性に与える影響

酵素の構造は、酵素の活性に大きな影響を与えます。言い換えれば、酵素の構造の変化は化学反応の速度に影響を与えます。反応媒体のpH値が変化すると、酵素の形状と構造も変化します。例えば、pHは酸性または塩基性アミノ酸のイオン化状態に影響を与えることがあります。酸性アミノ酸の側鎖にはカルボキシル官能基があります。塩基性アミノ酸の側鎖にはアミンを含む官能基があります。タンパク質中のアミノ酸のイオン化状態が変わると、タンパク質の三次元形状を維持するイオン結合が変化します。これにより、タンパク質の機能が変化したり、酵素が不活性化する可能性があります。

pHが基質に与える影響

pHは酵素の活性に影響を与えるだけでなく、基質の電荷や形状にも影響を与えるため、基質が活性部位に結合できなくなったり、生成物を形成するために触媒されなくなったりします。狭いpH範囲内では、酵素と基質の構造的および形態的変化は可逆的である可能性があります。しかし、pHのレベルが大きく変化すると、酵素と基質は変性する可能性があります。この場合、酵素と基質は互いに認識しないため、反応は起こりません。

最適pH

すべての酵素には理想的なpH値があり、これを最適pHと呼びます。最適pH条件下では、各酵素は最大の活性を示します。例えば、人間の胃の酸性環境で働く酵素の最適pHは、人間の血液の中性環境で働く酵素のそれよりも低いです。pH値が理想的な条件から逸脱すると、酵素の活性は低下し、最終的には停止します。酵素は基質結合部位に活性部位を持ち、活性部位の形状はpH値の変化に伴って変化します。酵素とpHの変化の極端な程度に応じて、これらの変化は酵素を永久に「破壊」する可能性があるか、条件が酵素の望ましい範囲に戻ると、酵素は正常に戻ります。

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