pHスケールは、試料の酸性度またはアルカリ性度を測定するために用いられ、試料中に存在する水素イオンまたは水酸化物イオンの量を示します。pHの変化はアミノ酸の原子および分子のイオン化を引き起こし、タンパク質の形状および構造を変化させ、その結果、タンパク質機能を損ないます。酵素もタンパク質であるため、pH変化の影響を受けます。pHが極端に高い、または低い場合、多くの酵素は活性を完全に失います。酵素が最も高い活性を示すpHは至適pHと呼ばれます。

図1．pHが反応速度に及ぼす影響。

pHが酵素活性に及ぼす影響

酵素の構造は酵素活性に大きく影響します。すなわち、酵素構造の変化は化学反応速度に影響します。反応媒体のpHが変化すると、酵素の形状および構造も変化します。例えば、pHは酸性または塩基性アミノ酸のイオン化状態に影響を与えます。酸性アミノ酸の側鎖にはカルボキシル基が存在し、塩基性アミノ酸の側鎖にはアミン含有官能基が存在します。タンパク質中のアミノ酸のイオン化状態が変化すると、タンパク質の三次元構造を維持するイオン結合が変化します。これにより、タンパク質機能の変化、または酵素の失活につながる可能性があります。

pHが基質に及ぼす影響

pHは酵素活性に影響するだけでなく、基質の電荷および形状にも影響し、その結果、基質が活性部位に結合できない、または触媒反応により生成物へ変換されない場合があります。pHの狭い範囲では、酵素および基質の構造的・形態的変化は可逆的である可能性があります。しかし、pHが大きく変動すると、酵素および基質が変性することがあります。この場合、酵素と基質は相互に認識できず、反応は起こりません。

至適pH

すべての酵素には理想的なpH値があり、これを至適pHと呼びます。至適pH条件下では、各酵素は最大活性を示します。例えば、ヒト胃内の酸性環境で作用する酵素の至適pHは、ヒト血液の中性環境で作用する酵素の至適pHより低くなります。pHが理想条件から逸脱すると、酵素活性は低下し、最終的に停止します。酵素には基質結合部位に活性部位が存在し、活性部位の形状はpHの変化に伴って変化します。酵素およびpH変化の程度が極端な場合、これらの変化により酵素が恒久的に「破壊」されることもありますが、条件が酵素にとって望ましい範囲に戻れば、酵素が正常に回復する場合もあります。

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