セルラーゼ

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セルラーゼ（β-1,4-グルカン-4-グルカノヒドロラーゼ）は、セルロースを分解してグルコースを生成する酵素群の総称です。これは単一の酵素ではなく、相乗的に作用する多成分酵素系であり、主にエキソ-β-グルカナーゼ、エンド-β-グルカナーゼ、β-グルコシダーゼ、そして高活性のキシラナーゼで構成される複合酵素です。セルロースおよびセルロース由来の生成物に作用します。微生物由来のセルラーゼは、不溶性セルロースをグルコースに変換し、果物や野菜のジュースの細胞壁を破壊してジュースの収量を改善する上で非常に重要です。

分類

• 組成と機能による分類

セルラーゼ酵素は、その触媒反応機能に基づいてエンドグルカナーゼ（EG、真菌由来）、Cen（細菌由来）、エキソグルカナーゼ（CBH、真菌由来）、Cex（細菌由来）およびβ-グルコシダーゼ（β-1,4-グルコシダーゼ、EC.3.2.1.21、BGと呼ばれる）に分類できます。

• 分解メカニズムによる分類

セルラーゼ反応は一般的な酵素反応とは異なります。主な違いは、セルラーゼが多成分酵素系であり、基質構造が非常に複雑であることです。基質の水不溶性のため、セルラーゼの吸着は酵素と基質によって形成されるES複合体プロセスを置き換えます。セルラーゼはまず基質であるセルロースに特異的に吸着し、その後、いくつかの成分の相乗的な作用の下でセルロースをグルコースに分解します。

構造

ほとんどの真菌由来のセルラーゼは二つのドメイン構造を持ち、触媒ドメインとセルロース結合ドメインが柔軟なリンカーによって接続されています。この構造は不溶性基質での作業に適しており、酵素が毛虫のように表面上で二次元的に広がることを可能にします。しかし、セルロース結合ドメインを欠くセルラーゼ（主にエンドグルカナーゼ）も存在します。基質の結合と触媒作用は、酵素の三次元構造に依存しており、これはタンパク質の折りたたみのレベルの結果です。活性部位で発生するアミノ酸配列とその残基の配置（基質が結合する位置）は、リガンドの結合親和性、活性部位における基質の安定化と触媒作用など、さまざまな要因に影響を与える可能性があります。基質の構造は、酵素の正確な活性部位構造に補完的です。残基の位置の変化は、これらの相互作用の一つまたは複数に歪みを引き起こす可能性があります。

図1. セルラーゼのタンパク質構造。

セルラーゼの作用に影響を与える要因

セルラーゼの最適pHは一般的に4.5から6.5です。グルコノラクトンはセルラーゼを効果的に抑制することができます。銅や水銀イオンなどの重金属イオンもセルラーゼを抑制することがありますが、システインはその抑制効果を排除し、さらにはセルラーゼをさらに活性化することができます。植物組織には自然のセルラーゼ阻害剤が含まれており、これにより植物はカビの腐敗から保護されます。これらの阻害剤はフェノール化合物です。植物組織に高い酸化酵素活性がある場合、フェノール化合物をキノン化合物に酸化することができ、これがセルラーゼを抑制する可能性があります。

農業応用

穀物、豆類、小麦、加工副産物などの一般的な家畜や家禽の飼料には多くのセルロースが含まれています。反芻動物はルーメン微生物の一部を利用できますが、豚、鶏、その他の単胃動物などの他の動物はセルロースを利用できません。

参考文献

1. Guerriero G.; et al. Novel insights from comparative in silico analysis of green microalgae cellulases. Int. J. Mol. Sci. 2018, 19 (6), 1782.
2. Liu Y.; et al. Crystal structure of a glycoside hydrolase family 6 enzyme, CcCel6C, a cellulase constitutively produced by Coprinopsis cinerea. The FEBS Journal.2010, 277 (6): 1532–42.