ネイティブ牛血漿アミンオキシダーゼ

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番号

NATE-0069

説明

アミンオキシダーゼ（ヒスタミナーゼとも呼ばれる）は、消化管内でのヒスタミンの代謝、酸化、非活性化に関与する酵素です。ウシ血漿アミンオキシダーゼの分子量は170 kDaで、スパーミンに対する最適pHは6.2、スペルミジンに対する最適pHは7.2です。アミンオキシダーゼは、血漿アミンオキシダーゼが属するピリドキサールおよび銅を含む酵素と、FADを含むアミノオキシダーゼの2つのクラスに分けられます。天然基質にはカテコールアミン、トリプタミン誘導体およびその他の生理活性アミンが含まれます。血漿アミンオキシダーゼは、窒素基転送を必要とする研究に使用されます。この分子は2つの同一のポリペプチド鎖で構成されています。1分子あたり2つのピリドキサールリン酸と2つのCu+原子があります。ウシ血漿アミンオキシダーゼは、銅キレート剤や、キュプリゾン、ヒドロキシルアミン、シアン化物などの多くのカルボキシル試薬によって阻害されます。ベンゾ酸とベンジルアルコールはどちらも非競合的阻害剤です（KI = それぞれ30および34mM）。

略語

アミンオキシダーゼ、ナチュラル（ウシ）

ソース

牛血漿

種

ウシ

製品概要

それは牛血漿からのものでした。Yamada, Y. と Yasunobu, K. の手順のステップ5を通じてクロマトグラフィーで精製されました。凍結乾燥した粉末です。（1 IU = 4,330 Tabor Units）。

フォーム

凍結乾燥粉末

酵素委員会番号

EC 1.4.3.21

アクティビティ

> 17 タボール単位/mg dw

分子量

170 kDa

純度

クロマトグラフィーで精製された

構成

Achee et al. (1968) は、この酵素が二つの同一のポリペプチド鎖から構成されていることを示しています。1分子あたり二つのピリドキサールリン酸と二つのCu2+原子があります（Yamada and Yasunobu 1962 and 1963）。アミノ酸組成はMalmström et al. (1975) によって示されています。

特異性

主要な生理学的アミンとして酸化されるのは、スペルミンとスペルミジンです（Yamada and Yasunobu 1962; Yasunobu and Smith 1970; Tabor et al. 1954）。また、ベンジルアミン、ホモスルファニルアミド、フルフリルアミン、単純な脂肪族モノアミンでもいくつかの活性が見られます（Malmström 1975も参照）。チラミンにはわずかな活性があり、トリプタミン、エピネフリン、セロトニン、またはアグマチンには活性がありません（Yamada and Yasunobu 1962; Tabor et al. 1954）。

ユニット定義

1国際単位は、25°C、pH 7.2で1分あたり1µmoleのベンジルアミンを酸化します。

最適pH

スペルミンについては6.2、スペルミジンについては7.2です。他のアミンは異なるpH最適値を持つ可能性があります（Tabor et al. 1954）。

安定性

-20°Cで12ヶ月間安定。-20°Cで保管してください。

ストレージ

-20°Cで保管してください

阻害剤

銅キレート剤、クプリゾンやヒドロキシルアミンなどの多くのカルボキシル試薬；シアン化物（山田と康信 1963）。ベンゾ酸とベンジルアルコールはどちらも非競合的阻害剤であり（Ki=それぞれ30および34 mM）、（Wang et al. 1968）。タボールら（1954）は阻害剤の良い要約を提供しており、バードスリーら（1974）の論文はヒト胎盤アミンオキシダーゼに関するもので、この牛血漿アミンオキシダーゼにも関連する可能性のある大量の阻害剤データを含んでいます。

同義語

アミンオキシダーゼ; EC 1.4.3.21; ヒスタミナーゼ; プラズマアミンオキシダーゼ

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酵素

カタログ	製品名	EC番号	CAS番号	ソース	価格
EXWM-1476	プライマリーアミンオキシダーゼ	EC 1.4.3.21			お問い合わせ

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